Zobrazeno 1 - 10
of 133
pro vyhledávání: '"R.E. Huber"'
Autor:
R.E. HUBER, R.S. CRIDDLE
Publikováno v:
Archives of biochemistry and biophysics. 726
Some chemical properties of cystine and cysteine have been compared with those of their selenium-containing analogs. Major differences were noted between their titration curves, pK values of 2.01, 5.24, and 9.96 were observed for the ionizations of t
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
R.E. Huber
β-Galactosidase ( Escherichia coli ) is a tetrameric enzyme of historical and scientific importance. The primary natural substrate is lactose. It is converted to either galactose and glucose (hydrolysis) or allolactose (galactosyl transfer). Allolac
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::341ca3ccef7520cab0fed0264c5e1e23
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374984-0.00149-2
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374984-0.00149-2
Publikováno v:
International Journal of Biochemistry. 26:309-318
A dentofacial study of male students at the University of Michigan in the physical hardening program
Autor:
R.E Huber, J.W Reynolds
Publikováno v:
American journal of orthodontics and oral surgery. 32
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
R.E. Huber, J.A. Hill
Publikováno v:
International Journal of Biochemistry. 5:773-779
1. 1. The activation and interactions of Na + with β-galactosidase as affected by substrate and Mg 2+ were studied. 2. 2. Although the equilibrium constant for interaction of Na + with the enzyme is highly dependent on whether substrate is bound to
Carbohydrate utilization in the thoraces of honey bees (Apis mellifera) during early times of flight
Autor:
N.R. Brandt, R.E. Huber
Publikováno v:
Journal of Insect Physiology. 25:483-486
Trehalose levels in the thoraces of honey bees did not change significantly during the first 2–4 min of flight. This effect was seen both for bees flown shortly after removal from the hive and for bees which were flown after a 2 hr starvation perio