Zobrazeno 1 - 10
of 72
pro vyhledávání: '"R. Villafane"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
IEEE Transactions on Knowledge and Data Engineering. 17:888-901
Performance analysis of computing systems is an increasingly difficult task due to growing system complexity. Traditional tools rely on ad hoc procedures. With these, determining which of the manifold system and workload parameters to examine is ofte
Publikováno v:
Journal of Structural Biology. 115:283-289
The lipopolysaccharide (LPS) of the Salmonella cell surface serves as the receptor for a very large number of bacterial viruses. The tailspike protein from these viruses recognizes the LPS as its initial receptor. It is proposed that the study of the
Autor:
Jennifer Black, R. Villafane
Publikováno v:
Archives of Virology. 135:179-183
A structure/function study has been initiated for the epsilon 34 bacteriophage proteins involved in lysogeny in Salmonella newington. Hydroxylamine and nitrosoguanidine mutagenesis of a wild type epsilon 34 phage was used to generate clear plaque var
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Archives of virology. 150(12)
To study the interaction between lipopolysaccharide and protein, a comparative approach was employed using seven Salmonella enterica serovar Typhimurium typing phages as the protein model systems. This interaction has been studied in detail in the Sa
Mutations in the tailspike gene (gene 9) of Salmonella typhimurium phage P22 have been used to identify amino acid interactions during the folding of a polypeptide chain. Since temperature-sensitive folding (tsf) mutations cause folding defects in th
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::9479590ad92178beee6bfc80c2c4973c
https://europepmc.org/articles/PMC205024/
https://europepmc.org/articles/PMC205024/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.