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pro vyhledávání: '"Proteinsynthese"'
Autor:
Holtermann, Anne
This thesis outlines the pivotal role of late endosomes for intra-axonal protein synthesis. Integral parts of the translational machinery can accumulate at the outer membrane of late endosomes and their activity is regulated involving downstream effe
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::1dcb31ca64f5bfa59807a2d12b8e1f7d
Autor:
Rajab, Suhaila
Ionotrope Glutamatrezeptoren (iGluRs) sind ligandengesteuerte Ionenkanäle und vermitteln den Großteil der exzitatorischen Signalweiterleitung im gesamten zentralen Nervensystem. Darüber hinaus spielen iGluRs eine entscheidende Rolle bei der neuron
Autor:
Schubert, Jonathan
Im Forschungsfeld der Proteindynamik häufen sich in den letzten Jahren Untersuchungen an einzelnen Molekülen. Damit können molekulare Ereignisse, die in konventioneller Spektroskopie durch stochastische Prozesse unentdeckt bleiben, durch direkte B
Illustration, Diagramm
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::1035de41fbaab0182852f8be071f91cb
Autor:
Rajab, Suhaila
Ionotrope Glutamatrezeptoren (iGluRs) sind ligandengesteuerte Ionenkanäle und vermitteln den Großteil der exzitatorischen Signalweiterleitung im gesamten zentralen Nervensystem. Darüber hinaus spielen iGluRs eine entscheidende Rolle bei der neuron
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______713::8041022d4bd433101f20e1f855f027b7
https://opus.bibliothek.uni-wuerzburg.de/frontdoor/index/index/docId/24494
https://opus.bibliothek.uni-wuerzburg.de/frontdoor/index/index/docId/24494
Autor:
Schubert, Jonathan
Im Forschungsfeld der Proteindynamik häufen sich in den letzten Jahren Untersuchungen an einzelnen Molekülen. Damit können molekulare Ereignisse, die in konventioneller Spektroskopie durch stochastische Prozesse unentdeckt bleiben, durch direkte B
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______713::8da7210a01de4c005e556fcf3a8cc6ca
https://doi.org/10.25972/OPUS-24493
https://doi.org/10.25972/OPUS-24493
Publikováno v:
Angewandte Chemie International Edition. 56:8490-8494
UL22A is an 83 amino acid chemokine-binding protein produced by human cytomegalovirus that likely assists the virus in dampening the host antiviral response. We proposed that UL22A is sulfated on two tyrosine residues and tested this hypothesis throu
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::991157add3b6b09be7f4478ca33f8ff3
https://doi.org/10.1002/anie.201703059
https://doi.org/10.1002/anie.201703059
Autor:
Kastner, Carolin
Das Verständnis der molekularen Mechanismen, die einer malignen Erkrankung zugrunde liegen, ist der Schlüssel zur Entwicklung zielgerichteter und effektiver therapeutischer Möglichkeiten. Für das LIM und SH3 Domänen Protein 1, LASP1, konnte im K
Autor:
Kastner, Carolin
Das Verständnis der molekularen Mechanismen, die einer malignen Erkrankung zugrunde liegen, ist der Schlüssel zur Entwicklung zielgerichteter und effektiver therapeutischer Möglichkeiten. Für das LIM und SH3 Domänen Protein 1, LASP1, konnte im K
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______713::0080d620de3c2b8600cc0efac968e1d1
https://doi.org/10.25972/OPUS-18753
https://doi.org/10.25972/OPUS-18753
Publikováno v:
Angewandte Chemie (International Ed. in English)
Angewandte Chemie International Edition
Angewandte Chemie. International Edition, 56 (41)
Angewandte Chemie (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)
Angewandte Chemie International Edition
Angewandte Chemie. International Edition, 56 (41)
Angewandte Chemie (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)
Interferon-induced transmembrane protein 3 (IFITM3) is an antiviral transmembrane protein that is thought to serve as the primary factor for inhibiting the replication of a large number of viruses, including West Nile virus, Dengue virus, Ebola virus
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::44d2cc9d4b51733455c714eb5e72dc64
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28834009
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28834009