Zobrazeno 1 - 10
of 183
pro vyhledávání: '"Proline-Rich Motif"'
Autor:
Christopher M. Jones, Arndt Rohwedder, Kin Man Suen, Safoura Zahed Mohajerani, Antonio N. Calabrese, Sabine Knipp, Mark T. Bedford, John E. Ladbury
Publikováno v:
Heliyon, Vol 10, Iss 15, Pp e35480- (2024)
Receptor tyrosine kinase (RTK) overexpression is linked to the development and progression of multiple cancers. RTKs are classically considered to initiate cytoplasmic signalling pathways via ligand-induced tyrosine phosphorylation, however recent ev
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/756db033cc9a4969828da63cff6be9ba
Autor:
Pooppadi Maxin Sayeesh, Mayumi Iguchi, Yusuke Suemoto, Jin Inoue, Kohsuke Inomata, Teppei Ikeya, Yutaka Ito
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 24, Iss 18, p 14135 (2023)
Drk, a homologue of human GRB2 in Drosophila, receives signals from outside the cells through the interaction of its SH2 domain with the phospho-tyrosine residues in the intracellular regions of receptor tyrosine kinases (RTKs) such as Sevenless, and
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/39ab6db036c44b12bbf34ec9da1c4067
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 24, Iss 2, p 1414 (2023)
SH3 domains are common protein binding modules. The target sequence of SH3 domains is usually a proline-rich motif (PRM) containing a minimal “PxxP” sequence. The mechanism of how different SH3 domains specifically choose their targets from vast
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/7b63637359f447fbae7be4d52e151f44
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 13, Iss 6, Pp 7532-7549 (2012)
ALG-2 is a penta-EF-hand Ca2+-binding protein and interacts with a variety of intracellular proteins. Two types of ALG-2-binding motifs have been determined: type 1, PXYPXnYP (X, variable; n = 4), in ALIX and PLSCR3; type 2, PXPGF, in Sec31A and PLSC
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/dd2be9a6344c4666ae6a01956fe05346
Publikováno v:
Cellular and Molecular Life Sciences
Cellular and Molecular Life Sciences, 2021, 78, pp.1745-1763. ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩
Cellular and Molecular Life Sciences, Springer Verlag, 2021, 78 (1745-1763), ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩
Cellular and Molecular Life Sciences, 2021, 78, pp.1745-1763. ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩
Cellular and Molecular Life Sciences, Springer Verlag, 2021, 78 (1745-1763), ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩
SAM68 is an mRNA-binding protein involved in mRNA processing in the nucleus that forms membraneless compartments called SAM68 Nuclear Bodies (SNBs). We found that intersectin 1 (ITSN1), a multidomain scaffold protein harboring five soluble SH3 domain
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::d4c0d2f65558a66510bbca1647583727
https://hal-univ-evry.archives-ouvertes.fr/hal-02968869
https://hal-univ-evry.archives-ouvertes.fr/hal-02968869
