Zobrazeno 1 - 10
of 134
pro vyhledávání: '"Picrophilus torridus"'
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology, Vol 14 (2023)
DNA methylation events mediated by orphan methyltransferases modulate various cellular processes like replication, repair and transcription. Bacteria and archaea also harbor DNA methyltransferases that are part of restriction-modification systems, wh
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/2e2b31c8ec09460bb0b645482fb32012
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Ferrer, Manuel, Golyshina, Olga V., Beloqui, Ana, Böttger, Lars H., Andreu, José M., Polaina, Julio, De Lacey, Antonio L., Trautwein, Alfred X., Timmis, Kenneth N., Golyshin, Peter N.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2008 Jul 01. 105(26), 8878-8883.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/25462886
Autor:
Jayne Murphy, Gary Walsh
Publikováno v:
Extremophiles. 23:783-792
Intracellular β-galactosidase (E.C 3.2.1.23) produced by the thermoacidophilic archeon Picrophilus torridus DSM 9790 was purified to homogeneity using a combination of DEAE Sepharose, gel filtration, hydroxyapatite and chromatofocusing chromatograph
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::83b5171c1fb6791873cb5579c894ce9f
https://doi.org/10.1007/s00792-019-01133-4
https://doi.org/10.1007/s00792-019-01133-4
Publikováno v:
Protein Engineering, Design and Selection. 32:261-270
Dihydroxy-acid dehydratase (DHAD) catalyzes the dehydration of R-2,3-dihydroxyisovalerate (DHIV) to 2-ketoisovalerate (KIV) using an Fe-S cluster as a cofactor, which is sensitive to oxidation and expensive to synthesize. In contrast, sugar acid dehy
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8917dd5f09eebbac6903afc7ed9358bb
https://doi.org/10.1093/protein/gzz042
https://doi.org/10.1093/protein/gzz042
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Luc Thomes, Alain Lescure
Publikováno v:
Genome Biology and Evolution
Genome Biology and Evolution, Society for Molecular Biology and Evolution, 2020, ⟨10.1093/gbe/evaa262⟩
Genome Biology and Evolution, Society for Molecular Biology and Evolution, 2020, ⟨10.1093/gbe/evaa262⟩
Phosphopantothenate is a precursor to synthesis of coenzyme A, a molecule essential to many metabolic pathways. Organisms of the archaeal phyla were shown to utilize a different phosphopantothenate biosynthetic pathway from the eukaryotic and bacteri
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::54efba93b17759f552beb78f568bc3d8
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03099001/file/islandora_108981.pdf
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03099001/file/islandora_108981.pdf
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics. 1869(5)
CsaA is known to function as a protein secretion chaperone in bacteria. Homologs of CsaA are also found in archaea while they are absent in eukaryotes. This paper presents the biophysical, biochemical analysis and crystallographic structure determina
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8c6f283cec029ec31ff3823db7626518
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33561579
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33561579
Publikováno v:
Protein and peptide letters. 28(6)
Background: CsaA is among the few chaperones which are present in both bacteria and archaea, but absent in eukaryotes. There are no reports on interactome analysis of CsaA from archaea, till date. Identification of binding partners of CsaA might be h
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::dd9ca1c11dd3e2b43ef3fb7a5b9b5491
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33243110
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33243110