Zobrazeno 1 - 10
of 1 754
pro vyhledávání: '"Phi value analysis"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Sherwood, Dennis, author, Dalby, Paul, author
Publikováno v:
Modern Thermodynamics for Chemists and Biochemists, 2018, ill.
Externí odkaz:
https://doi.org/10.1093/oso/9780198782957.003.0025
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Huysmans, Gerard H. M., Baldwin, Stephen A., Brockwell, David J., Redford, Sheena E., Fersht, Alan R.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2010 Mar 01. 107(9), 4099-4104.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/40537085
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2007 Sep 01. 104(37), 14646-14651.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/25449007
Autor:
Luis A. Campos
Publikováno v:
Protein Folding ISBN: 9781071617151
The analysis of protein folding reactions by monitoring the kinetic effects of specifically designed single-point mutations, the so-termed phi-value analysis, has been a favorite technique to experimentally probe the mechanisms of protein folding. Th
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::ef1ab0eb18784bb6d48fbddd45014267
https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1716-8_1
https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1716-8_1
Publikováno v:
Protein Sci
The beta-trefoil protein architecture is characterized by three repeating "trefoil" motifs related by rotational symmetry and postulated to have evolved via gene duplication and fusion events. Despite this apparent structural symmetry, the primary an
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::95a8c9c8c5ca93bc540f4e4f50a7b822
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34562298
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34562298
Autor:
Elin, Karlsson, Cristina, Paissoni, Amanda M, Erkelens, Zeinab A, Tehranizadeh, Frieda A, Sorgenfrei, Eva, Andersson, Weihua, Ye, Carlo, Camilloni, Per, Jemth
Publikováno v:
The Journal of Biological Chemistry
Intrinsically disordered protein domains often have multiple binding partners. It is plausible that the strength of pairing with specific partners evolves from an initial low affinity to a higher affinity. However, little is known about the molecular
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::013a44288db4dba52420dcee6a102365
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33454008
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33454008