Zobrazeno 1 - 10
of 23
pro vyhledávání: '"Peptide-metal complex"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Frederik Lermyte, Peter B. O’Connor, Peter J. Sadler, Joanna F. Collingwood, Mark P. Barrow, Jake Brooks, Neil D. Telling, Yuko P. Y. Lam, Christopher A. Wootton, James Everett
Publikováno v:
Journal of the American Society for Mass Spectrometry
Native top-down mass spectrometry is a fast, robust biophysical technique that can provide molecular-scale information on the interaction between proteins or peptides and ligands, including metal cations. Here we have analyzed complexes of the full-l
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3e0fbbc18cd880730feff3dd28a3ec2c
https://doi.org/10.1007/s13361-019-02283-7
https://doi.org/10.1007/s13361-019-02283-7
Autor:
Spiga, Ottavia a, Scarselli, Maria a, Bernini, Andrea a, Ciutti, Arianna a, Giovannoni, Leonardo b, Laschi, Franco c, Bracci, Luisa a, Niccolai, Neri a, *
Publikováno v:
In Biophysical Chemistry 2002 97(1):79-86
Autor:
Andrea Bernini, Arianna Ciutti, Maria Scarselli, Neri Niccolai, Luisa Bracci, Ottavia Spiga, Leonardo Giovannoni, Franco Laschi
Publikováno v:
Journal of Peptide Science. 8:634-641
A linear decapeptide, HGASYQDLGH, was synthesized and used as a model to evaluate the effect of nickel addition upon non-covalent backbone cyclization. The NMR data, obtained for the peptide in the presence of the metal ion, support the existence of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::53d231542025fcc1733857a689c04492
https://doi.org/10.1002/psc.424
https://doi.org/10.1002/psc.424
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Mass Spectrometry
Journal of Mass Spectrometry, Wiley-Blackwell, 2009, 44 (1), pp.81-89. ⟨10.1002/jms.1473⟩
Journal of Mass Spectrometry, Wiley-Blackwell, 2009, 44 (1), pp.81-89. ⟨10.1002/jms.1473⟩
International audience; The histicline-rich peptide H5WYG (GLFHAIAHFIHGGWHGLIHGWYG) was found to induce membrane fusion at physiologic pH in the presence of zinc chloride. in this study, we examined the ion selectivity of the interaction of Zn2+ with
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::91a76138111e3e487f6ec55083451025
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00521834
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00521834
Publikováno v:
Journal of Mass Spectrometry
Journal of Mass Spectrometry, Wiley-Blackwell, 2009, 44 (8), pp.1163-1170. ⟨10.1002/jms.1591⟩
Journal of Mass Spectrometry, Wiley-Blackwell, 2009, 44 (8), pp.1163-1170. ⟨10.1002/jms.1591⟩
International audience; The histidine-rich GLFHAIAHFIHGGWHGLIHGWYG peptide (H5WYG) coordinates a Zn2+ ion and forms a stable peptide-metal complex promoting membrane fusion at physiologic pH. In our previous article titled 'Histidine-rich peptide: ev
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::5a83e2e4149f720b5b8c03f9f08da4c6
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00521851
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00521851
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.