ITSN1 regulates SAM68 solubility through SH3 domain interactions with SAM68 proline-rich motifs

Autor: Pankivskyi, S., Pastré, D., Steiner, E., Joshi, V., Rynditch, A., Hamon, L.

Publikováno v: Cellular and Molecular Life Sciences
Cellular and Molecular Life Sciences, 2021, 78, pp.1745-1763. ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩
Cellular and Molecular Life Sciences, Springer Verlag, 2021, 78 (1745-1763), ⟨10.1007/s00018-020-03610-y⟩

SAM68 is an mRNA-binding protein involved in mRNA processing in the nucleus that forms membraneless compartments called SAM68 Nuclear Bodies (SNBs). We found that intersectin 1 (ITSN1), a multidomain scaffold protein harboring five soluble SH3 domain

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::d4c0d2f65558a66510bbca1647583727
https://hal-univ-evry.archives-ouvertes.fr/hal-02968869

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Scanning near-field cathodoluminescence microscopy of an Si + implanted and thermally annealed SiO 2 layer

Autor: Fauré, J., Pastré, D., Muller, D., Troyon, M.

Publikováno v: In Physics Letters A 1999 255(3):187-190

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.