Zobrazeno 1 - 10
of 26
pro vyhledávání: '"Panico, Silvia"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Terry, Cassandra, Wenborn, Adam, Gros, Nathalie, Sells, Jessica, Joiner, Susan, Hosszu, Laszlo L. P., Tattum, M. Howard, Panico, Silvia, Clare, Daniel K., Collinge, John, Saibil, Helen R., Wadsworth, Jonathan D. F.
Publikováno v:
Prion. 10
Until now, the 3-dimensional structure of infectious mammalian prions and how this differs from non-infectious amyloid fibrils remained unknown. Mammalian prions are hypothesized to be fibrillar or amyloid forms of prion protein (PrP), but structures
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b5e86540723ea2296da6764277ef2105
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27088811
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27088811
Autor:
Wenborn, Adam, Terry, Cassandra, Gros, Nathalie, Joiner, Susan, D’Castro, Laura, Panico, Silvia, Sells, Jessica, Cronier, Sabrina, Linehan, Jacqueline M., Brandner, Sebastian, Saibil, Helen R., Collinge, John, Wadsworth, Jonathan D. F.
Publikováno v:
Scientific Reports
Mammalian prions exist as multiple strains which produce characteristic and highly reproducible phenotypes in defined hosts. How this strain diversity is encoded by a protein-only agent remains one of the most interesting and challenging questions in
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::39dbb7124187b7c35bc2f88e58e8dd0f
https://repository.londonmet.ac.uk/3843/1/srep10062.pdf
https://repository.londonmet.ac.uk/3843/1/srep10062.pdf
Autor:
Trevitt, Clare R., Hosszu, Laszlo L. P., Batchelor, Mark, Panico, Silvia, Terry, Cassandra, Nicoll, Andrew J., Risse, Emmanuel, Taylor, William A., Sandberg, Malin K., Al-Doujaily, Huda, Linehan, Jacqueline M., Saibil, Helen R., Scott, David J., Collinge, John, Waltho, Jonathan P., Clarke, Anthony R.
Publikováno v:
The Journal of Biological Chemistry
Background: Non-fibrillar oligomers are implicated as neurotoxic species in several amyloid neurodegenerative diseases. Results: Full-length prion protein (PrP) forms distinct non-fibrillar β-sheet-rich oligomers. Truncated protein, lacking the N te
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::806e148cdf35b2629d753fd8877b96bd
https://nottingham-repository.worktribe.com/file/736561/1/zbc25497.pdf
https://nottingham-repository.worktribe.com/file/736561/1/zbc25497.pdf
Growing evidence suggests water-soluble, non-fibrillar forms of amyloid-β protein (Aβ) have important roles in Alzheimer's disease with toxicities mimicked by synthetic Aβ(1-42). However, no defined toxic structures acting via specific receptors h
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______1061::77da62e19b7e5ab46df768b4c7ed50cd
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Nicoll, Andrew J., Panico, Silvia, Freir, Darragh B., Wright, Daniel, Terry, Cassandra, Risse, Emmanuel, Herron, Caroline E., O'Malley, Tiernan, Wadsworth, Jonathan D. F., Farrow, Mark A., Walsh, Dominic M., Saibil, Helen R., Collinge, John
Publikováno v:
Nature Communications; Sep2013, Vol. 4 Issue 9, p2416, 1p