Zobrazeno 1 - 10
of 47
pro vyhledávání: '"Palmitylation"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Leśniewicz Krzysztof, Poręba Elżbieta, Smolarkiewicz Michalina, Wolff Natalia, Stanisławski Sławoj, Wojtaszek Przemysław
Publikováno v:
BMC Plant Biology, Vol 12, Iss 1, p 195 (2012)
Abstract Background The activity of degradative nucleases responsible for genomic DNA digestion has been observed in all kingdoms of life. It is believed that the main function of DNA degradation occurring during plant programmed cell death is redist
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/59ed537f95a14af3b2f1aea85e1de068
Publikováno v:
Vision Research. 46(27):4493-4501
Palmitylation is a widespread modification in G-protein-coupled receptors and often a dynamic process. In rhodopsins, palmitylation is static on C322/C323. Red/green (M/LWS) cone opsins have no cysteines at corresponding positions and no palmitylatio
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d398f386a2dac0fc9b0c51e2bc8240df
Autor:
Chopard, Christophe
La protéine du VIH-1 est une protéine essentielle à la transcription et à la réplication du virus. Elle a donc un rôle crucial dans la cellule infectée. On sait qu'une partie de la Tat cellulaire peut être sécrétée, malgré l'absence de s
Externí odkaz:
http://www.theses.fr/2014MON20089/document
Publikováno v:
FEBS Letters. 498(1):57-61
The envelope glycoproteins E1 and E2 of Sindbis virus are palmitoylated at cysteine residues within their transmembrane domains (E1 at position 430, and E2 at positions 388 and 390), Here, we investigated the in vitro membrane fusion activity of Sind
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dris___01423::c251aed8c763792305081b514f6ac5c5
https://research.rug.nl/en/publications/39304ab0-dd8f-432e-92cf-de58c98dfb83
https://research.rug.nl/en/publications/39304ab0-dd8f-432e-92cf-de58c98dfb83
Publikováno v:
FEBS Letters, 498(1), 57-61. Wiley
The envelope glycoproteins E1 and E2 of Sindbis virus are palmitoylated at cysteine residues within their transmembrane domains (E1 at position 430, and E2 at positions 388 and 390), Here, we investigated the in vitro membrane fusion activity of Sind
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::2c549f8e2db4a73be61f7b8e580173b5
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(01)02495-4
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(01)02495-4
Autor:
James M. May
Publikováno v:
FEBS letters. 274(1-2)
Incubation of intact human erythrocytes with [3H]palmitate labeled a protein with electrophoretic characteristics of the glucose transporter. This labeling occurred via a thioester linkage, since it was unaffected by organic solvent extraction, but w
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6ad0360839190fb4c6361e35d7cdb3cf
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2253764
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2253764
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.