Zobrazeno 1 - 10
of 588
pro vyhledávání: '"PROTEIN MISFOLDING DISEASES"'
Publikováno v:
Membranes, Vol 14, Iss 11, p 231 (2024)
The transition of peptides or proteins along a misfolding continuum from soluble functional states to pathological aggregates, to ultimately deposit as amyloid fibrils, is a process that underlies an expanding group of human diseases—collectively k
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/78d545d8261c4eee8a0de14313e36bb4
Autor:
Maria Giannakou, Ifigeneia Akrani, Angeliki Tsoka, Vassilios Myrianthopoulos, Emmanuel Mikros, Constantinos Vorgias, Dimitris G. Hatzinikolaou
Publikováno v:
Pharmaceuticals, Vol 17, Iss 10, p 1286 (2024)
Background: Cu/Zn Superoxide Dismutase 1 (SOD1) is a 32 kDa cytosolic dimeric metalloenzyme that neutralizes superoxide anions into oxygen and hydrogen peroxide. Mutations in SOD1 are associated with ALS, a disease causing motor neuron atrophy and su
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/be34c47337cf4cd797f537883d060849
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Irina Dudanova
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Neuroscience, Vol 15 (2022)
Cellular health depends on the integrity and functionality of the proteome. Each cell is equipped with a protein quality control machinery that maintains protein homeostasis (proteostasis) by helping proteins adopt and keep their native structure, an
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/3a6eb4222d46464087813cf321c8f85a
Autor:
Ryan Limbocker, Roxine Staats, Sean Chia, Francesco S. Ruggeri, Benedetta Mannini, Catherine K. Xu, Michele Perni, Roberta Cascella, Alessandra Bigi, Liam R. Sasser, Natalie R. Block, Aidan K. Wright, Ryan P. Kreiser, Edward T. Custy, Georg Meisl, Silvia Errico, Johnny Habchi, Patrick Flagmeier, Tadas Kartanas, Jared E. Hollows, Lam T. Nguyen, Kathleen LeForte, Denise Barbut, Janet R. Kumita, Cristina Cecchi, Michael Zasloff, Tuomas P. J. Knowles, Christopher M. Dobson, Fabrizio Chiti, Michele Vendruscolo
Publikováno v:
Frontiers in Neuroscience, Vol 15 (2021)
The aberrant aggregation of proteins is a key molecular event in the development and progression of a wide range of neurodegenerative disorders. We have shown previously that squalamine and trodusquemine, two natural products in the aminosterol class
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/dd03b8d056964d40bab6c08d74df6acb
Publikováno v:
Molecules, Vol 27, Iss 6, p 1776 (2022)
Most neurodegenerative diseases such as Alzheimer’s disease, type 2 diabetes, Parkinson’s disease, etc. are caused by inclusions and plaques containing misfolded protein aggregates. These protein aggregates are essentially formed by the interacti
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/bf6b1e6b120c4e4ebc7e5c4c5f6d6788
Publikováno v:
Biomolecules, Vol 12, Iss 2, p 157 (2022)
Nine heritable diseases are known that are caused by unphysiologically elongated polyglutamine tracts in human proteins leading to misfolding, aggregation and neurodegeneration. Current therapeutic strategies include efforts to inhibit the expression
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/7a15f980e1074941b401ddbb49f0f53e
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.