Zobrazeno 1 - 8
of 8
pro vyhledávání: '"P H, Hirel"'
Publikováno v:
Biochimie
Biochimie, 1991, 73 (11), pp.1391-1396. ⟨10.1016/0300-9084(91)90169-2⟩
Biochimie, Elsevier, 1991, 73 (11), pp.1391-1396. ⟨10.1016/0300-9084(91)90169-2⟩
Biochimie, 1991, 73 (11), pp.1391-1396. ⟨10.1016/0300-9084(91)90169-2⟩
Biochimie, Elsevier, 1991, 73 (11), pp.1391-1396. ⟨10.1016/0300-9084(91)90169-2⟩
International audience; The crystal structure of the aspartyl protease encoded by the gene pol of the human immunodeficiency virus (HIV-1, isolate BRU) has been determined to 2.7 A resolution. The enzyme, expressed as an insoluble denatured polypepti
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::0edc76c7b39342b8cd02663a52a61178
https://doi.org/10.1016/0300-9084(91)90169-2
https://doi.org/10.1016/0300-9084(91)90169-2
Autor:
William G. Farmerie, B M Dunn, P E Scarborough, Jan Konvalinka, A Alvarez, P Strop, Lowri H. Phylip, P H Hirel, Anthony D. Richards, L Pavlickova
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry. 265:7733-7736
By replacement of the P1' residue in a capsid/nucleocapsid cleavage site mimic with 4-NO2-phenylalanine (Nph), an excellent chromogenic substrate, Lys-Ala-Arg-Val-Leu*Nph-Glu-Ala-Met, for HIV-1 proteinase (kappa cat = 20 s-1, Km = 22 microM) has been
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::d6b351cd0464c37e5ffb2e3b9477a07a
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)38989-6
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)38989-6
Autor:
A D, Richards, L H, Phylip, W G, Farmerie, P E, Scarborough, A, Alvarez, B M, Dunn, P H, Hirel, J, Konvalinka, P, Strop, L, Pavlickova
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry. 265(14)
By replacement of the P1' residue in a capsid/nucleocapsid cleavage site mimic with 4-NO2-phenylalanine (Nph), an excellent chromogenic substrate, Lys-Ala-Arg-Val-Leu*Nph-Glu-Ala-Met, for HIV-1 proteinase (kappa cat = 20 s-1, Km = 22 microM) has been
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::3b5f9f341751377a21e3a8f55a9b8dd6
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2186027
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2186027
In a significant fraction of the Escherichia coli cytosolic proteins, the N-terminal methionine residue incorporated during the translation initiation step is excised. The N-terminal methionine excision is catalyzed by methionyl-aminopeptidase (MAP).
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::0a7c28a70cf6096f2fbda4f01af6bc50
https://europepmc.org/articles/PMC298257/
https://europepmc.org/articles/PMC298257/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.