Zobrazeno 1 - 10
of 262
pro vyhledávání: '"Otzen D"'
Autor:
Schmüser, L., Trefz, M., Roeters, S. J., Beckner, W., Pfaendtner, J., Otzen, D., Woutersen, S., Bonn, M., Schneider, D., Weidner, T.
High-resolution structural information on membrane proteins is essential for understanding cell biology and for structure-based design of new medical drugs and drug delivery strategies. X-ray diffraction (XRD) can provide {\AA}ngstrom-level informati
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1910.12301
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Schm��ser, L., Trefz, M., Roeters, S. J., Beckner, W., Pfaendtner, J., Otzen, D., Woutersen, S., Bonn, M., Schneider, D., Weidner, T.
High-resolution structural information on membrane proteins is essential for understanding cell biology and for structure-based design of new medical drugs and drug delivery strategies. X-ray diffraction (XRD) can provide {\AA}ngstrom-level informati
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e420f0aba0e54b7dc6e1c94953d2d354
http://arxiv.org/abs/1910.12301
http://arxiv.org/abs/1910.12301
Publikováno v:
Otzen, D E, Vad, B S, Dueholm, M S, Nielsen, P H, Rouse, S L & Matthews, S J 2017, ' Self-organizing amyloid in bacteria ', European Biophysics Journal, vol. 46, no. supp 1, pp. S341-S341 . https://doi.org/10.1007/s00249-017-1222-x
Otzen, D E, Vad, B S, Dueholm, M S, Nielsen, P H, Rouse, S L & Matthews, S J 2017, ' Self-organizing amyloid in bacteria ', European Biophysics Journal, vol. 46, pp. S98-S98 .
Otzen, D E, Vad, B S, Dueholm, M S, Nielsen, P H, Rouse, S L & Matthews, S J 2017, ' Self-organizing amyloid in bacteria ', European Biophysics Journal, vol. 46, pp. S98-S98 .
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::09b6cc8fe59f53ebe7d449a050cde6dd
https://pure.au.dk/portal/da/publications/selforganizing-amyloid-in-bacteria(5d4a7b11-144b-4628-a7ae-66d3034237c1).html
https://pure.au.dk/portal/da/publications/selforganizing-amyloid-in-bacteria(5d4a7b11-144b-4628-a7ae-66d3034237c1).html
Publikováno v:
Plant and Soil, 1951 Oct 01. 3(4), 353-360.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/42931587
Publikováno v:
Plant and Soil, 1952 Feb 01. 4(1), 43-55.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/42931596
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Ferkinghoff-Borg J, Fonslet J, Andersen CB, Krishna S, Pigolotti S, Yagi H, Goto Y, Otzen D, Jensen MH.
Publikováno v:
82 (2010): 010901.
info:cnr-pdr/source/autori:Ferkinghoff-Borg J, Fonslet J, Andersen CB, Krishna S, Pigolotti S, Yagi H, Goto Y, Otzen D, Jensen MH./titolo:Stop-and-go kinetics in amyloid fibrillation./doi:/rivista:/anno:2010/pagina_da:010901/pagina_a:/intervallo_pagine:010901/volume:82
info:cnr-pdr/source/autori:Ferkinghoff-Borg J, Fonslet J, Andersen CB, Krishna S, Pigolotti S, Yagi H, Goto Y, Otzen D, Jensen MH./titolo:Stop-and-go kinetics in amyloid fibrillation./doi:/rivista:/anno:2010/pagina_da:010901/pagina_a:/intervallo_pagine:010901/volume:82
Many human diseases are associated with protein aggregation and fibrillation. We present experiments on in vitro glucagon fibrillation using total internal reflection fluorescence microscopy, providing real-time measurements of single-fibril growth.
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::38b88c3e9040b466a14f28fb8c337fdc
http://www.cnr.it/prodotto/i/9864
http://www.cnr.it/prodotto/i/9864
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Dong, M D, Hovgaard, M B, Mamdouh, W, Xu, S L, Otzen, D E & Besenbacher, F 2008, ' AFM-based force spectroscopy measurements of mature amyloid fibrils of the peptide glucagon : Nanotechnology ', Nanotechnology, vol. 19, no. 38 .
We report on the mechanical characterization of individual mature amyloid fibrils by atomic force microscopy (AFM) and AFM-based single-molecule force spectroscopy (SMFS). These self-assembling materials, formed from the 29-residue amphiphatic peptid
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pure_au_____::792a63411d47c9d4f0748b3b1b8f9b69
https://pure.au.dk/portal/da/publications/afmbased-force-spectroscopy-measurements-of-mature-amyloid-fibrils-of-the-peptide-glucagon(7f500090-726f-11df-8c1a-000ea68e967b).html
https://pure.au.dk/portal/da/publications/afmbased-force-spectroscopy-measurements-of-mature-amyloid-fibrils-of-the-peptide-glucagon(7f500090-726f-11df-8c1a-000ea68e967b).html