Výsledky vyhledávání

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

In vitro selection and characterization of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) isolates with reduced sensitivity to hydroxyethylamino sulfonamide inhibitors of HIV-1 aspartyl protease

Autor: O Futer, E E Blair, A B Cullinan, J. A. Partaledis, R E Myers, K Yamaguchi, B Maschera, C Falcione, S. Pazhanisamy, M. Tisdale

Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) variants with reduced sensitivity to the hydroxyethylamino sulfonamide protease inhibitors VB-11,328 and VX-478 have been selected in vitro by two independent serial passage protocols with HIV-1 in CEM-SS a

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a15bb42c43e9463a0baffaa0308e0dea
https://europepmc.org/articles/PMC189353/

Zobrazit plný text záznamu

FK506 binding protein mutational analysis. Defining the surface residue contributions to stability of the calcineurin co-complex

Autor: O, Futer, M T, DeCenzo, R A, Aldape, D J, Livingston

Publikováno v: The Journal of biological chemistry. 270(32)

The 12- and 13-kDa FK506 binding proteins (FKBP12 and FKBP13) are cis-trans peptidyl-prolyl isomerases that bind the macrolides FK506 (Tacrolimus) and rapamycin (Sirolimus). The FKBP12.FK506 complex is immunosuppressive, acting as an inhibitor of the

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::49d4c738363833b142df7fa0b92a391b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7642551

Zobrazit plný text záznamu

Charged surface residues of FKBP12 participate in formation of the FKBP12-FK506-calcineurin complex

Autor: R A, Aldape, O, Futer, M T, DeCenzo, B P, Jarrett, M A, Murcko, D J, Livingston

Publikováno v: The Journal of biological chemistry. 267(23)

The mechanism of FK506 immunosuppression has been proposed to proceed by formation of a tight-binding complex with the intracellular 12-kDa FK506-binding protein (FKBP12). The FK506-FKBP12 complex then acts as a specific high-affinity inhibitor of th

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::60837e53cc9a46bef35fe2c0816aa601
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1379588

Zobrazit plný text záznamu

PPIase catalysis by human FK506-binding protein proceeds through a conformational twist mechanism

Autor: S T, Park, R A, Aldape, O, Futer, M T, DeCenzo, D J, Livingston

Publikováno v: The Journal of biological chemistry. 267(5)

FK506-binding protein (FKBP) catalyzes the cis-trans isomerization of the peptidyl-prolyl amide bond (the PPIase reaction) and is the major intracellular receptor for the immunosuppressive drugs FK506 and rapamycin. One mechanism proposed for catalys

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::388509fdc73c5f5ec5937a02598c5b9d
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1371117

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání