Zobrazeno 1 - 10
of 59
pro vyhledávání: '"Nabeshima, YI"'
Autor:
Ohnishi, T, Yanazawa, M, Sasahara, T, Kitamura, Y, Hiroaki, H, Fukazawa, Y, Kii, I, Nishiyama, T, Kakita, A, Takeda, H, Takeuchi, A, Arai, Y, Ito, A, Komura, H, Hirao, H, Satomura, K, Inoue, M, Muramatsu, SI, Matsui, K, Tada, M, Sato, M, Saijo, E, Shigemitsu, Y, Sakai, S, Umetsu, Y, Goda, N, Takino, N, Takahashi, H, Hagiwara, M, Sawasaki, T, Iwasaki, G, Nakamura, Y, Nabeshima, YI, Teplow, DB, Hoshi, M, Südhof, TC
Publikováno v:
Ohnishi, T; Yanazawa, M; Sasahara, T; Kitamura, Y; Hiroaki, H; Fukazawa, Y; et al.(2015). Na, K-ATPase α3 is a death target of Alzheimer patient amyloid-β assembly. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 112(32), E4465-E4474. doi: 10.1073/pnas.1421182112. UCLA: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/1zx5n343
Neurodegeneration correlates with Alzheimer's disease (AD) symptoms, but the molecular identities of pathogenic amyloid β-protein (Aβ) oligomers and their targets, leading to neurodegeneration, remain unclear. Amylospheroids (ASPD) are AD patient-d
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::2ca8ceecf005ebfcee7dacf44cb05bc2
http://www.escholarship.org/uc/item/1zx5n343
http://www.escholarship.org/uc/item/1zx5n343
Autor:
Matsumura, S, Shinoda, K, Yamada, M, Yokojima, S, Inoue, M, Ohnishi, T, Shimada, T, Kikuchi, K, Masui, D, Hashimoto, S, Sato, M, Ito, A, Akioka, M, Takagi, S, Nakamura, Y, Nemoto, K, Hasegawa, Y, Takamoto, H, Inoue, H, Nakamura, S, Nabeshima, YI, Teplow, DB, Kinjo, M, Hoshia, M
Publikováno v:
Matsumura, S; Shinoda, K; Yamada, M; Yokojima, S; Inoue, M; Ohnishi, T; et al.(2011). Two distinct amyloid β-protein (Aβ) assembly pathways leading to oligomers and fibrils identified by combined fluorescence correlation spectroscopy, morphology, and toxicity analyses. Journal of Biological Chemistry, 286(13), 11555-11562. doi: 10.1074/jbc.M110.181313. UCLA: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/3nr083s9
Nonfibrillar assemblies of amyloid β-protein (Aβ) are considered to play primary roles in Alzheimer disease (AD). Elucidating the assembly pathways of these specific aggregates is essential for understanding disease pathogenesis and developing know
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::b5bb626c6103446d2af2c8c69d1d0461
http://www.escholarship.org/uc/item/3nr083s9
http://www.escholarship.org/uc/item/3nr083s9
Autor:
Noguchi, A, Matsumura, S, Dezawa, M, Tada, M, Yanazawa, M, Ito, A, Akioka, M, Kikuchi, S, Sato, M, Noda, M, Fukunari, A, Muramatsu, SI, Itokazu, Y, Sato, K, Takahashi, H, Teplow, DB, Nabeshima, YI, Kakita, A, Imahori, K, Hoshi, M
Publikováno v:
Noguchi, A; Matsumura, S; Dezawa, M; Tada, M; Yanazawa, M; Ito, A; et al.(2009). Isolation and characterization of patient-derived, toxic, high mass Amyloid β-protein (Aβ) assembly from Alzheimer disease brains. Journal of Biological Chemistry, 284(47), 32895-32905. doi: 10.1074/jbc.M109.000208. UCLA: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/5zb730gh
Amyloid β-protein (Aβ) assemblies are thought to play primary roles in Alzheimer disease (AD). They are considered to acquire surface tertiary structures, not present in physiologic monomers, that are responsible for exerting toxicity, probably thr
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::8df1e1fdf16dbc2bb929b880a3107ed8
http://www.escholarship.org/uc/item/5zb730gh
http://www.escholarship.org/uc/item/5zb730gh
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.