Zobrazeno 1 - 10
of 18
pro vyhledávání: '"N-acetylgalactosamine binding"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Protein Engineering, Design and Selection
Protein Engineering, Design and Selection, Oxford University Press (OUP), 2004, 17 (8), pp.635-646. ⟨10.1093/protein/gzh075⟩
Protein Engineering, Design and Selection, Oxford University Press (OUP), 2004, 17 (8), pp.635-646. ⟨10.1093/protein/gzh075⟩
UDP-GalNAc:polypeptide {alpha}N-acetylgalactosaminyltransferases (ppGaNTases) transfer GalNAc from UDP-GalNAc to Ser or Thr. Structural features underlying their enzymatic activity and their specificity are still unidentified. In order to get some in
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::045315cbcd346ed5ced32b3938ad04a5
https://doi.org/10.1093/protein/gzh075
https://doi.org/10.1093/protein/gzh075
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry. 275:35176-35184
Efficient release of ligands from the Ca(2+)-dependent carbohydrate-recognition domain (CRD) of the hepatic asialoglycoprotein receptor at endosomal pH requires a small set of conserved amino acids that includes a critical histidine residue. When the
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d8f4ec3e4ddb2b9f96c075a8a55ff070
https://doi.org/10.1074/jbc.m005557200
https://doi.org/10.1074/jbc.m005557200
Mechanism of N-Acetylgalactosamine Binding to a C-type Animal Lectin Carbohydrate-recognition Domain
Autor:
Kurt Drickamer, William I. Weis, Reinhard Brossmer, Anthony K.L. Leung, Anand Kolatkar, Rainer Isecke
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry. 273:19502-19508
The mammalian hepatic asialoglycoprotein receptor, a member of the C-type animal lectin family, displays preferential binding to N-acetylgalactosamine compared with galactose. The structural basis for selective binding to N-acetylgalactosamine has be
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ca7da0a161694832833f698678de7b15
https://doi.org/10.1074/jbc.273.31.19502
https://doi.org/10.1074/jbc.273.31.19502
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publisher Summary This chapter is concerned with the isolation from rat peritoneal macrophages of two sugar-binding proteins with distinct binding specificity, one for galactose/N-acetyl galactosamine and the other for mannose/L-fucose/N-acetylgiucos
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::14042285bf28dd8efb9c6f300205df08
https://doi.org/10.1016/0076-6879(89)79134-5
https://doi.org/10.1016/0076-6879(89)79134-5
