Zobrazeno 1 - 10
of 221
pro vyhledávání: '"Molybdenum-Iron Protein"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1983 Jan 01. 80(1), 147-150.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/13338
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Kevin Bretzing, Chloe Garcia, Michael S. Medina, Benjamin B. Katz, Ruchita N. Kharwa, Cedric P. Owens, Andrea Hernandez, Terrence M. Lee, Max Strul, Emily Wong, Alejandro Espinoza, Richard A. Aviles, Justin L. Lee, Kiersten Chong, Christine Lo Verde
Publikováno v:
The Journal of Biological Chemistry
Nitrogenase is the only enzyme capable of catalyzing nitrogen fixation, the reduction of dinitrogen gas (N2) to ammonia (NH3). Nitrogenase is tightly inhibited by the environmental gas carbon monoxide (CO). Nitrogen-fixing bacteria rely on the protei
Autor:
Arias, Renee Justine
Nitrogenase is the only known enzyme to convert the triply bonded atmospheric dinitrogen (N2) to bioavailable ammonia (NH3) in an ambient environment, breaking one of the strongest chemical bond in nature in the process. Industrially, the Haber-Bosch
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::2a7176e56e00350d73a51c8e488a1dbb
Autor:
Morrison, Christine Nichole
Nitrogen fixation, the process of converting dinitrogen to ammonia, is performed industrially and biologically by the Haber-Bosch process and nitrogenase, respectively. The resulting ammonia is largely used as fertilizer. Since there is a finite amou
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::640c9b25a7f702783fbad9221f73ce14
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry. 36:12976-12983
All nitrogenase-catalyzed substrate reduction reactions require the transient association between the iron (Fe) protein component and the molybdenum-iron (MoFe) protein component with concomitant intercomponent electron transfer and MgATP hydrolysis.
Autor:
Klaus Schneider, Carsten Pohlmann, Achim Müller, Wolf-Gerolf Thies, Waltraud Suer, Helmut Appel
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry. 246:311-319
Klebsiella pneumoniae, Azotobacter vinelandii and Rhodobacter capsulatus were cultivated in media containing (MoO42-)-Mo-99. The distribution of Mo-99 in cells grown under conditions of repression and derepression of nitrogenase synthesis, was invest