Zobrazeno 1 - 10
of 74
pro vyhledávání: '"Mohrlüder, Jeannine"'
Publikováno v:
In Biophysical Reports 11 September 2024 4(3)
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Santur, Karoline, Reinartz, Elke, Lien, Yi, Tusche, Markus, Altendorf, Tim, Sevenich, Marc, Tamgüney, Gültekin, Mohrlüder, Jeannine, Willbold, Dieter
Publikováno v:
ACS chemical neuroscience 12(13), 2520–2528 (2021). doi:10.1021/acschemneuro.1c00253
A common characteristic of familial (fALS) and sporadic amyotrophic lateral sclerosis (sALS) is the accumulation of aberrant proteinaceous species in the motor neurons and spinal cord of ALS patients—including aggregates of the human superoxide dis
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::e6c3fe8dee93c342a67db989c83aea0b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34138531
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34138531
Autor:
Santur, Karoline, Sevenich, Marc, Schwarten, Melanie, Nischwitz, Volker, Willbold, Dieter, Mohrlüder, Jeannine
Publikováno v:
ChemistrySelect 3(26), 7627-7632 (2018). doi:10.1002/slct.201801319
SOD1 is an antioxidant enzyme that exists as a highly stable dimer in healthy humans. Each subunit contains an intramolecular disulfide bond and coordinates one zinc and one copper ion. The dimer is destabilized in the absence of the ions and disrupt
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3364::ad79fc94a7f0824b1c6a17b543153d9e
https://hdl.handle.net/2128/23071
https://hdl.handle.net/2128/23071
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.