Zobrazeno 1 - 10
of 211
pro vyhledávání: '"Mittl, Peer R. E."'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Studer, Sabine, Hansen, Douglas A., Pianowski, Zbigniew L., Mittl, Peer R. E., Debon, Aaron, Guffy, Sharon L., Der, Bryan S., Kuhlman, Brian, Hilvert, Donald
Publikováno v:
Science, 2018 Dec . 362(6420), 1285-1288.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26569385
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Kiss, Cedric, Gall, Flavio M, Dreier, Birgit, Adams, Michael, Riedl, Rainer, Plückthun, Andreas, Mittl, Peer R E
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section D Structural Biology. 78:1439-1450
Peptides comprising many hydrophobic amino acids are almost insoluble under physiological buffer conditions, which complicates their structural analysis. To investigate the three-dimensional structure of the hydrophobic leucinostatin derivative ZHAWO
Autor:
Kipnis, Yakov, Chaib, Anissa Ouald, Vorobieva, Anastassia A, Cai, Guangyang, Reggiano, Gabriella, Basanta, Benjamin, Kumar, Eshan, Mittl, Peer R E, Hilvert, Donald, Baker, David
Publikováno v:
Protein Science, 31 (11)
While native scaffolds offer a large diversity of shapes and topologies for enzyme engineering, their often unpredictable behavior in response to sequence modification makes de novo generated scaffolds an exciting alternative. Here we explore the cus
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::9aa9f99a05dcc575581fd8655d6831e8
https://hdl.handle.net/20.500.11850/579643
https://hdl.handle.net/20.500.11850/579643
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society. 144(38)
High-throughput engineering has the potential to revolutionize the customization of biosynthetic assembly lines for the sustainable production of pharmaceutically relevant natural product analogs. Here, we show that the substrate specificity of gatek
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry.
High protein stability is an important feature for proteins used as therapeutics, as diagnostics, and in basic research. We have previously employed consensus design to engineer optimized Armadillo repeat proteins (ArmRPs) for sequence-specific recog