Zobrazeno 1 - 10
of 72
pro vyhledávání: '"Miele, Ae"'
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry
284 (2009): 29170–29179. doi:10.1074/jbc.M109.003590
info:cnr-pdr/source/autori:Savino C; Montemiglio LC; Sciara G; Miele AE; Kendrew SG; Jemth P; Gianni S; Vallone B./titolo:Investigating the structural plasticity of a cytochrome P450: three-dimensional structures of P450 EryK and binding to its physiological substrate/doi:10.1074%2Fjbc.M109.003590/rivista:The Journal of biological chemistry (Print)/anno:2009/pagina_da:29170/pagina_a:29179/intervallo_pagine:29170–29179/volume:284
284 (2009): 29170–29179. doi:10.1074/jbc.M109.003590
info:cnr-pdr/source/autori:Savino C; Montemiglio LC; Sciara G; Miele AE; Kendrew SG; Jemth P; Gianni S; Vallone B./titolo:Investigating the structural plasticity of a cytochrome P450: three-dimensional structures of P450 EryK and binding to its physiological substrate/doi:10.1074%2Fjbc.M109.003590/rivista:The Journal of biological chemistry (Print)/anno:2009/pagina_da:29170/pagina_a:29179/intervallo_pagine:29170–29179/volume:284
Cytochrome P450s are heme-containing proteins that catalyze the oxidative metabolism of many physiological endogenous compounds. Because of their unique oxygen chemistry and their key role in drug and xenobiotic metabolism, particular attention has b
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::38a29ac4b78264b9b57e269e37b44a1f
https://publications.cnr.it/doc/11751
https://publications.cnr.it/doc/11751
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics 1784 (2008): 1462–1470.
info:cnr-pdr/source/autori:Panetta G; Arcovito A; Morea V; Bellelli A; Miele AE./titolo:Hb(alphaalpha,betabeta): A novel fusion construct for a dimeric, four-domain hemoglobin./doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics/anno:2008/pagina_da:1462/pagina_a:1470/intervallo_pagine:1462–1470/volume:1784
info:cnr-pdr/source/autori:Panetta G; Arcovito A; Morea V; Bellelli A; Miele AE./titolo:Hb(alphaalpha,betabeta): A novel fusion construct for a dimeric, four-domain hemoglobin./doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics/anno:2008/pagina_da:1462/pagina_a:1470/intervallo_pagine:1462–1470/volume:1784
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::92a717c0d4215ed408d590c4db9cd0dc
https://publications.cnr.it/doc/11598
https://publications.cnr.it/doc/11598
Publikováno v:
282 (2007): 24851–24857.
info:cnr-pdr/source/autori:Gourlay LJ, Angelucci F, Baiocco P, Boumis G, Brunori M, Bellelli A, Miele AE./titolo:The three-dimensional structure of two redox states of cyclophilin A from Schistosoma mansoni. Evidence for redox regulation of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity./doi:/rivista:/anno:2007/pagina_da:24851/pagina_a:24857/intervallo_pagine:24851–24857/volume:282
info:cnr-pdr/source/autori:Gourlay LJ, Angelucci F, Baiocco P, Boumis G, Brunori M, Bellelli A, Miele AE./titolo:The three-dimensional structure of two redox states of cyclophilin A from Schistosoma mansoni. Evidence for redox regulation of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity./doi:/rivista:/anno:2007/pagina_da:24851/pagina_a:24857/intervallo_pagine:24851–24857/volume:282
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::7253eddcfb12bfd557c7687c3c96f960
https://publications.cnr.it/doc/11492
https://publications.cnr.it/doc/11492
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.