Zobrazeno 1 - 10
of 676
pro vyhledávání: '"Methane monooxygenase hydroxylase"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry. 59:2946-2961
The metalloenzyme soluble methane monooxygenase (sMMO) consists of hydroxylase (sMMOH), regulatory (MMOB), and reductase components. When sMMOH forms a complex with MMOB, the rate constants are greatly increased for the sequential access of O2, proto
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::aeed21ffd022155544fae949b1eff683
https://doi.org/10.1021/acs.biochem.0c00459
https://doi.org/10.1021/acs.biochem.0c00459
Autor:
Eungjin Ahn, Byungchul Kim, Soyoung Park, Amanda L. Erwin, Suk Hyun Sung, Robert Hovden, Shyamal Mosalaganti, Uhn-Soo Cho
Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) has become a widely used tool for determining protein structure. Despite recent technology advances, sample preparation remains a major bottleneck for several reasons, including protein denaturation at the air/
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a698019009746c6845b94dfa884579ca
https://doi.org/10.1101/2021.12.26.474209
https://doi.org/10.1101/2021.12.26.474209
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry. 10/1/93, Vol. 217 Issue 1, p217-223. 7p.
Autor:
Hugo Lebrette, Kensuke Tono, Kyle D. Sutherlin, Nicholas K. Sauter, Sang Jae Lee, Cindy C. Pham, Vittal K. Yachandra, Junko Yano, A. Butryn, Pierre Aller, Thomas Fransson, Allen M. Orville, Uwe Bergmann, Martin Högbom, Franklin D. Fuller, Sang-Youn Park, Oskar Aurelius, Alexander Britz, Aaron S. Brewster, Sheraz Gul, Isabel Bogacz, Kyung Sook Kim, Stephen Keable, Juliane John, Vivek Srinivas, In-Sik Kim, Alexander Batyuk, Philipp S. Simon, John D. Lipscomb, Roberto Alonso-Mori, Jason C. Jones, Asmit Bhowmick, Esra Bozkurt, Jae Hyun Park, Rahul Banerjee, Jan Kern
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society, vol 142, iss 33
J Am Chem Soc
Journal of the American Chemical Society
J Am Chem Soc
Journal of the American Chemical Society
Soluble methane monooxygenase (sMMO) is a multicomponent metalloenzyme that catalyzes the conversion of methane to methanol at ambient temperature using a nonheme, oxygen-bridged dinuclear iron cluster in the active site. Structural changes in the hy
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::cd52d70e90800ea2b87f03c595a6e85c
https://escholarship.org/uc/item/96r3k4gc
https://escholarship.org/uc/item/96r3k4gc
Publikováno v:
Bioscience, Biotechnology & Biochemistry; Jan2007, Vol. 71 Issue 1, p122-129, 8p, 1 Diagram, 3 Charts, 6 Graphs