Zobrazeno 1 - 10
of 61
pro vyhledávání: '"Metal–protein interaction"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Sarah Theiner, Gunda Koellensperger, Christian R. Kowol, Márkó Grabarics, Stephan Hann, Luis Galvez, Bernhard K. Keppler
Publikováno v:
Analytical and Bioanalytical Chemistry
Quantitative screening for potential drug–protein binding is an essential step in developing novel metal-based anticancer drugs. ICP–MS approaches are at the core of this task; however, many applications lack in the capability of large-scale high
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::175bba918f2fa43e8d6cfc80a599836c
http://europepmc.org/articles/PMC6208971
http://europepmc.org/articles/PMC6208971
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Moreno Galleni, Marc Hanikenne, Monique Carnol, Dan Jiang, Bernard Bosman, Zhiguang Xiao, Marine Joris, Clémentine Laurent, Patrick Motte, Alice Jadoul, Gilles Lekeux
Publikováno v:
Journal of Experimental Botany
Functional analysis of the HMA4 protein C-terminal extension reveals a similar and key function of high affinity zinc binding by di-Cys motifs in both Arabidopsis thaliana and A. halleri.
The PIB ATPase heavy metal ATPase 4 (HMA4) has a central
The PIB ATPase heavy metal ATPase 4 (HMA4) has a central
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::20e1cd4afb27e97a53f057fce0640871
https://doi.org/10.1093/jxb/ery311
https://doi.org/10.1093/jxb/ery311
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Serena Faggiano, Barbara Campanini, Stefano Bruno, Gianluca Paredi, Valentina Orlandi, Marilena Margiotta, Luca Ronda, Andrea Mozzarelli, Francesco Marchesani
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics 1865 (2017): 381–387. doi:10.1016/j.bbapap.2017.01.001
info:cnr-pdr/source/autori:Bruno S, Margiotta M, Marchesani F, Paredi G, Orlandi V, Faggiano S, Ronda L, Campanini B, Mozzarelli A/titolo:Magnesium and calcium ions differentially affect human serine racemase activity and modulate its quaternary equilibrium toward a tetrameric form/doi:10.1016%2Fj.bbapap.2017.01.001/rivista:Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics/anno:2017/pagina_da:381/pagina_a:387/intervallo_pagine:381–387/volume:1865
info:cnr-pdr/source/autori:Bruno S, Margiotta M, Marchesani F, Paredi G, Orlandi V, Faggiano S, Ronda L, Campanini B, Mozzarelli A/titolo:Magnesium and calcium ions differentially affect human serine racemase activity and modulate its quaternary equilibrium toward a tetrameric form/doi:10.1016%2Fj.bbapap.2017.01.001/rivista:Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics/anno:2017/pagina_da:381/pagina_a:387/intervallo_pagine:381–387/volume:1865
Serine racemase is the pyridoxal 5′-phosphate dependent enzyme that catalyzes both production and catabolism of d -serine, a co-agonist of the NMDA glutamate receptors. Mg 2 + , or, alternatively, Ca 2 + , activate human serine racemase by binding
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::4cae0f54420e25b8374a165d6f08e0c4
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28089597
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28089597
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.