Zobrazeno 1 - 10
of 57
pro vyhledávání: '"Matsumoto, Tomoharu"'
Publikováno v:
In Journal of Molecular Biology 15 November 2023 435(22)
Autor:
Matsumoto, Tomoharu
Kyoto University (京都大学)
0048
甲第8213号
理博第2235号
新制||理||1176(附属図書館)
UT51-2000-F117
学位規則第4条第1項該当
0048
甲第8213号
理博第2235号
新制||理||1176(附属図書館)
UT51-2000-F117
学位規則第4条第1項該当
Externí odkaz:
http://hdl.handle.net/2433/181162
Autor:
Kuwata, Kazuo, Nishida, Noriyuki, Matsumoto, Tomoharu, Kamatari, Yuji O., Hosokawa-Muto, Junji, Kodama, Kota, Nakamura, Hironori K., Kimura, Kiminori, Kawasaki, Makoto, Takakura, Yuka, Shirabe, Susumu, Takata, Jiro, Kataoka, Yasufumi, Katamine, Shigeru
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2007 Jul . 104(29), 11921-11926.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/25436225
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Fujiwara, Satoru, Kono, Fumiaki, Matsuo, Tatsuhito, Sugimoto, Yasunobu, Matsumoto, Tomoharu, Narita, Akihiro, Shibata, Kaoru, Satoru, Fujiwara, Fumiaki, Kono, Tatsuhito, Matsuo
Publikováno v:
Journal of Molecular Biology. 431(17):3229-3245
Alpha-synuclein (aSyn) is an intrinsically disordered protein (IDP) that can form amyloid fibrils. Fibrils of aSyn are implicated with the pathogenesis of Parkinson's disease and other synucleinopathies. Elucidating the mechanism of fibril formation
Publikováno v:
In BBA - Proteins and Proteomics 2009 1794(4):669-673
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
To elucidate the mechanisms of ultrasonication on the amyloid fibril formation, we quantitatively determined the ultrasonic power using both calorimetry and potassium iodide (KI) oxidation, and under the properly calibrated ultrasonic power, we inves
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::154c2f1c7f8c8ab9e4a4b4ce83632c34
https://europepmc.org/articles/PMC3323779/
https://europepmc.org/articles/PMC3323779/