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pro vyhledávání: '"Masias, Ruth Emilse"'
Autor:
Farizano, Juan Vicente, de Athayde Moncovo Collado, Alejandro, Masias, Ruth Emilse, Salazar, Paula Belén, Minahk, Carlos Javier
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En el presente trabajo se analizó la envoltura celular de bacterias pertenecientes al género Listeria,sensibles y resistentes a enterocina CRL35. En general se puede decir que las células de Listeria susceptibles a esta bacteriocina fueron menos s
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::ef2682a94ab4815484089aaa74d1ebf2
http://www.fbqf.unt.edu.ar/pdf/docentes/publicaciones/tomo.XXIV.nro1.pdf
http://www.fbqf.unt.edu.ar/pdf/docentes/publicaciones/tomo.XXIV.nro1.pdf
Autor:
Maria Pia Valacco, André M. Almeida, Silvia N.J. Moreno, Emilse Masias, Sébastien Planchon, Lucrecia C. Terán, Jenny Renaut, Alejandra Orihuel, Carlos Minahk, Silvina Fadda, Graciela Vignolo, Lucila Saavedra
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The enterohemorrhagic Escherichia (E.) coli (EHEC) is a pathogen of great concern for public health and the meat industry all over the world. The high economic losses in meat industry and the high costs of the illness highlight the necessity of addit
Autor:
Carlos Minahk, Emilse Masias, Juan V. Farizano, Eduardo Maffud Cilli, Paulo R. S. Sanches, Lucila Saavedra, Augusto Bellomio, Fernando Gabriel Dupuy
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. General subjects. 1861(7)
Background: Enterocin CRL35 is a class IIa bacteriocin with anti-Listeria activity. Resistance to these peptides has been associated with either the downregulation of the receptor expression or changes in the membrane and cell walls. The scope of the
Autor:
Carlos Minahk, Fernando Gabriel Dupuy, Emilse Masias, Eduardo Maffud Cilli, Paulo R. S. Sanches, Augusto Bellomio, Lucila Saavedra, Leonardo Acuña
Publikováno v:
ResearcherID
Scopus-Elsevier
Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho"
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Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho"
Two shorter peptides derived from enterocin CRL35, a 43-mer bacteriocin, were synthesized i.e. the N-terminal fragment spanning from residues 1 to 15, and a 28-mer fragment that represents the C-terminal of enterocin CRL35, the residues 16 to 43. The
Autor:
Roberto D. Morero, Emilse Masias, Fernando Sesma, Gianluca Picariello, Lucila Saavedra, Carlos Minahk, Miriam Carolina Chalon, Leonardo Acuña
Publikováno v:
Peptidomics, Vol 1, Iss 1 (2014)
Peptidomics 1 (2014): 30–42. doi:10.2478/ped-2014-0003
info:cnr-pdr/source/autori:Masías E, Picariello G, Acuña L, Chalón M, Sesma F, Morero R, Saavedra L, Minahk C/titolo:Co-expression and characterization of enterocin CRL35 and its mutant in Escherichia coli Rosetta/doi:10.2478%2Fped-2014-0003/rivista:Peptidomics/anno:2014/pagina_da:30/pagina_a:42/intervallo_pagine:30–42/volume:1
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Peptidomics 1 (2014): 30–42. doi:10.2478/ped-2014-0003
info:cnr-pdr/source/autori:Masías E, Picariello G, Acuña L, Chalón M, Sesma F, Morero R, Saavedra L, Minahk C/titolo:Co-expression and characterization of enterocin CRL35 and its mutant in Escherichia coli Rosetta/doi:10.2478%2Fped-2014-0003/rivista:Peptidomics/anno:2014/pagina_da:30/pagina_a:42/intervallo_pagine:30–42/volume:1
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Even though many sequences and structures of bacteriocins from lactic acid bacteria have been fully characterized so far, little information is currently available about bacteriocins heterologously produced by Escherichia coli. For this purpose, the