Zobrazeno 1 - 10
of 62
pro vyhledávání: '"Madhoo S"'
Autor:
Pepys, M, Tennent, G, Booth, DR, Bellotti, V, Lovat, L, Tan, S, Persey, MR, Hutchinson, W, Booth, SE, Madhoo, S, Soutar, A, Hawkins, P, VanZylSmit, R, Campistol, J, Fraser, P, Radford, SE, Robinson, C, Sunde, M, Serpell, L, Blake, C, Maeda, Goldgaber, Kisilevsky, Buxbaum, J, Westermark
Amyloid deposits regress when the supply of fibril precursor proteins is sufficiently reduced, indicating that amyloid fibrils are degradable in vim. Serum amyloid P component (SAP), a universal constituent of amyloid deposits, efficiently protects a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______1064::bdb9761eb864627047b6e002be53952d
https://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:e9fc7532-3784-46d6-a30f-b6fda43088b0
https://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:e9fc7532-3784-46d6-a30f-b6fda43088b0
Autor:
Mb, Pepys, Ga, Tennent, Dr, Booth, Bellotti V, Laurence Lovat, Sy, Tan, Persey MR, Wl, Hutchinson, Se, Booth, Madhoo S, Ak, Soutar, Pn, Hawkins, Van Zyl-Smit R, Jm, Campistol, Pe, Fraser, Se, Radford, Cv, Robinson, Sunde M, Lc, Serpell, Cc, Blake
Publikováno v:
Europe PubMed Central
Amyloid deposits regress when the supply of fibril precursor proteins is sufficiently reduced, indicating that amyloid fibrils are degradable in vivo. Serum amyloid P component (SAP), a universal constituent of amyloid deposits, efficiently protects
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::01e3af960530a2a6a66565f0ac41982f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8915605
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8915605
Autor:
Pepys, MB, Tennent, GA, Booth, DR, Bellotti, V, Lovat, LB, Tan, SY, Persey, MR, Hutchinson, WL, Booth, SE, Madhoo, S, Soutar, AK, Hawkins, PN, VanZylSmit, R, Campistol, JM, Fraser, PE, Radford, SE, Robinson, CV, Sunde, M, Serpell, LC, Blake, CCF, Buxbaum, JN, FDN, C
Publikováno v:
NATURE AND ORIGIN OF AMYLOID FIBRILS. 199(199)
Amyloid deposits regress when the supply of fibril precursor proteins is sufficiently reduced, indicating that amyloid fibrils are degradable in vim. Serum amyloid P component (SAP), a universal constituent of amyloid deposits, efficiently protects a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______1064::4d66035155ead357f03f4334e6bd858e
http://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:e9fc7532-3784-46d6-a30f-b6fda43088b0
http://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:e9fc7532-3784-46d6-a30f-b6fda43088b0
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Tan, S-Y, Baillod, R, Brown, E, Farrington, K, Soper, C, Percy, M, Clutterbuck, E, Madhoo, S, Pepys, MB, Hawkins, PN
Publikováno v:
Nephrology Dialysis Transplantation; Jun1999, Vol. 14 Issue 6, p1467-1471, 5p
Publikováno v:
Gut; May1998, Vol. 42 Issue 5, p727-734, 8p
Publikováno v:
Gastroenterology; April 1997, Vol. 112 Issue: 4 p1362-1365, 4p
Autor:
Pepys, M. B., Tennent, G. A., Booth, D. R., Bellotti, V., Lovat, L. B., Tan, S. Y., Persey, M. R., Hutchinson, W. L., Booth, S. E., Madhoo, S., Soutar, A. K., Hawkins, P. N., Zyl-Smit, R., Campistol, J. M., Fraser, P. E., Radford, S. E., Robinson, C. V., Sunde, M., Louise Serpell, Blake, C. C. F.
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
Ciba Foundation Symposium 199-The Nature and Origin of Amyloid Fibrils
Laurence Lovat
Ciba Foundation Symposium 199-The Nature and Origin of Amyloid Fibrils
Laurence Lovat
Amyloid deposits regress when the supply of fibril precursor proteins is sufficiently reduced, indicating that amyloid fibrils are degradable in vivo. Serum amyloid P component (SAP), a universal constituent of amyloid deposits, efficiently protects
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::45a0b95fe384f7aecc3d574e20353ad1
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0030337559&partnerID=MN8TOARS
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0030337559&partnerID=MN8TOARS