Zobrazeno 1 - 10
of 23
pro vyhledávání: '"M.P. van Gool"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Henk A. Schols, Sanna Koutaniemi, Minna Juvonen, Maija Tenkanen, Sandra W.A. Hinz, Jouni Jokela, M.P. van Gool
Publikováno v:
Journal of Biotechnology, 168(4), 684-692
Journal of Biotechnology 168 (2013) 4
Journal of Biotechnology 168 (2013) 4
Mass spectrometric analysis was used to compare the roles of two acetyl esterases (AE, carbohydrate esterase family CE16) and three acetyl xylan esterases (AXE, families CE1 and CE5) in deacetylation of natural substrates, neutral (linear) and 4-O-me
Publikováno v:
Bioresource Technology, 114, 523-528
Bioresource Technology 114 (2012)
Bioresource Technology 114 (2012)
Filamentous fungi are a good source of hemicellulolytic enzymes for biomass degradation. Enzyme preparations were obtained as culture supernatants from 78 fungal isolates grown on wheat straw as carbon source. These enzyme preparations were utilized
Autor:
Sandra W.A. Hinz, Henk A. Schols, A.P. Sinitsyn, H. Gruppen, G.C.J. van Muiswinkel, M.P. van Gool
Publikováno v:
Bioresource Technology 119 (2012)
Bioresource Technology, 119, 123-132
Bioresource Technology, 119, 123-132
Xylanases are mostly classified as belonging to glycoside hydrolase (GH) family 10 and 11, which differ in catalytic properties and structures. However, within one family, differences may also be present. The influence of solubility and molecular str
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Sandra W.A. Hinz, A.P. Sinitsyn, H. Gruppen, G.C.J. van Muiswinkel, Henk A. Schols, M.P. van Gool
Publikováno v:
Enzyme and Microbial Technology, 53(1), 25-32
Enzyme and Microbial Technology 53 (2013) 1
Enzyme and Microbial Technology 53 (2013) 1
a b s t r a c t Two novel GH11 endo-xylanases from Myceliophthora thermophila C1 (C1), Xyl7 and Xyl8, were purified and the influence of solubility and molecular structure of various xylans on their efficiency was inves- tigated. Both endo-xylanases
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8c72c879f5ffb249d18139d92a1c0f89
https://research.wur.nl/en/publications/two-novel-gh11-endo-xylanases-from-myceliophthora-thermophila-c1-
https://research.wur.nl/en/publications/two-novel-gh11-endo-xylanases-from-myceliophthora-thermophila-c1-
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.