Zobrazeno 1 - 10
of 61
pro vyhledávání: '"M. Ranieri-Raggi"'
Autor:
A.R.M. Sabbatini, L. Mattii, B. Battolla, E. Polizzi, D. Martini, M. Ranieri-Raggi, A.J.G. Moir, A. Raggi
Publikováno v:
European Journal of Histochemistry, Vol 55, Iss 1, Pp e6-e6 (2011)
Histidine-rich glycoprotein (HRG) is synthesized by liver and is present at relatively high concentration in the plasma of vertebrates. We have previously described the association of a HRG-like molecule to purified rabbit skeletal muscle AMP deamina
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/07a0bd480a2648c7ad977d4cec78314e
Autor:
M, Ranieri-Raggi, A, Raggi
Publikováno v:
The Italian journal of biochemistry. 33(3)
The effects of pH and KCl on sedimentation properties and SH groups reactivity of rat skeletal muscle AMP deaminase have been investigated. The values obtained for apparent molecular weight are consistent with an association of AMP deaminase subunits
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::cf8dba01a3bb22af9607a06b4f7e497c
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6432724
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6432724
Publikováno v:
The Italian journal of biochemistry. 29(4)
1. The optimal pH for activity of rat skeletal muscle AMP deaminase depends on substrate and salt concentrations. 2. At pH 7.12, differently from what is observed at acidic pH, the sigmoid kinetics shown by the enzyme in the absence of salt are not r
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::d6206614659cc0ec35bdeed3636bd9ea
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7216717
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7216717
Autor:
A, Raggi, M, Ranieri-Raggi
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. 566(2)
1. Rat skeletal muscle AMP deaminase (AMP aminohydrolase, EC 3.5.4.6) at optimal KCl concentrations shows a biphasic response to increasing levels of the allosteric inhibitor ATP. 2. Up to 10 micrometer, ATP appears to convert the enzyme to a form ex
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::60ce994f303b72909a932dd443ec3424
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/570422
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/570422
Autor:
A Raggi, M Ranieri-Raggi
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
We examined the kinetic and regulatory properties of the two isoenzymes of red muscle AMP deaminase, forms A and B, corresponding respectively to the single isoenzymes present in the heart and white skeletal muscle. At the optimal pH value, 6.5, both
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a650ebb2afc6f854819ebe1e60feda8c
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0023104739&partnerID=MN8TOARS
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0023104739&partnerID=MN8TOARS
Autor:
A Raggi, M Ranieri-Raggi
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
On storage, AMP deaminase is converted into a form exhibiting hyperbolic kinetics even at low KCl concentration. This effect results from cleavage of the enzyme subunit (mol.wt. 79 000) to a product of similar size to the component of approx. mol.wt.
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6d0c279a3c0b676107b4ab69cd4a8f37
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0019053620&partnerID=MN8TOARS
http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-0019053620&partnerID=MN8TOARS
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.