Zobrazeno 1 - 10
of 450
pro vyhledávání: '"M. Kainosho"'
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 2, Pp 223-237 (2021)
Although both the hydrophobic aliphatic chain and hydrophilic ζ-amino group of the Lys side chain presumably contribute to the structures and functions of proteins, the dual nature of the Lys residue has not been fully investigated using NMR spectro
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/4885bc2750b04cd2b98a00f026874ded
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Yoshiki Yamaguchi, M. Kainosho, Teppei Ikeya, Takuya Torizawa, Tsutomu Terauchi, Mitsuhiro Takeda, Koichi Kato, John L. Markley, Nozomi Sugimori, David J. Aceti, Peter Güntert, Akira Ono, Hirokazu Yagi, Jun-Goo Jee
Publikováno v:
FEBS Journal. 275:5873-5884
The product of gene At3g16450.1 from Arabidopsis thaliana is a 32 kDa, 299-residue protein classified as resembling a myrosinase-binding protein (MyroBP). MyroBPs are found in plants as part of a complex with the glucosinolate-degrading enzyme myrosi
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society. 122:6190-6200
The solution structure of the DNA dodecamer d(CGCGAATTCGCG)2 has been studied in an aqueous liquid crystalline medium containing 5% w/v bicelles. These phospholipid particles impose a small degree of orientation on the DNA duplex molecules with respe
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
M. Takeda, M. Kainosho
The current status of isotope-assisted multidimensional nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy for protein structural studies is reviewed. After introducing various classic isotope labeling methods, some new emerging technologies, such as the
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::cb28f9510f64d14f4243585417737cb9
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374920-8.00116-8
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374920-8.00116-8
Publikováno v:
Journal of biomolecular NMR. 11(1)
The stereoselective deuterium labeling at the 5' methylene protons of the ribose ring recently developed by Kawashima et al. [1995, Tetrahedron Lett., 36, 6699-6700] enabled the assignment of pro-R and pro-S protons at the 5' position. The deuterium-