Zobrazeno 1 - 10
of 448
pro vyhledávání: '"M. CLERICO"'
Autor:
A. Castellino, C. Castellino, C. Boccomini, M. Clerico, P. Nicoli, A. Vanazzi, F. Fanelli, T. Perrone, F. Marchesi, F. Cocito, M. Merli, S. Bigliardi, B. Mecacci, V. Bozzoli, G. Margiotta-Casaluci, E. Meli, A. Anastasia, L. Farina, O. Annibali, D. Gottardi, M. Zanni, A. Conconi, C. Ciochetto, N. Cenfra, F. Rotondo, S. Ratotti, A. Cuneo, C. Selleri, S. Galimberti, M. Massaia
Publikováno v:
HemaSphere, Vol 6, Pp 988-989 (2022)
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/783bc8f95a40457e9bcec404158493f5
Autor:
I. Dogliotti, M. Clerico, F. Vassallo, S. Ragaini, V. Peri, B. Botto, C. Consoli, L. Orsucci, R. Freilone, S. Ferrero, A. Lonardo, G. De Luca, D. Ferrero, F. Cavallo
Publikováno v:
HemaSphere, Vol 6, Pp 1061-1062 (2022)
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/7ff0e91b83304fd78d22715d7f2076f0
Autor:
Erik B. Nordquist, Charles A. English, Eugenia M. Clerico, Woody Sherman, Lila M. Gierasch, Jianhan Chen
Publikováno v:
PLoS Computational Biology, Vol 17, Iss 11 (2021)
To help cells cope with protein misfolding and aggregation, Hsp70 molecular chaperones selectively bind a variety of sequences (“selective promiscuity”). Statistical analyses from substrate-derived peptide arrays reveal that DnaK, the E. coli Hsp
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/ad3b0c700af84c299fcbf138aa4bb030
Publikováno v:
The Journal of Physical Chemistry B. 126:6780-6791
Hsp70 molecular chaperones play central roles in maintaining a healthy cellular proteome. Hsp70s function by binding to short peptide sequences in incompletely folded client proteins, thus preventing them from misfolding and/or aggregating, and in ma
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b6da807218023964cdab678c7515b4dd
https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.2c03806
https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.2c03806
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Nina Morgner, Carla Schmidt, Victoria Beilsten-Edmands, Ima-obong Ebong, Nisha A. Patel, Eugenia M. Clerico, Elaine Kirschke, Soumya Daturpalli, Sophie E. Jackson, David Agard, Carol V. Robinson
Publikováno v:
Cell Reports, Vol 11, Iss 5, Pp 759-769 (2015)
Protein folding in cells is regulated by networks of chaperones, including the heat shock protein 70 (Hsp70) system, which consists of the Hsp40 cochaperone and a nucleotide exchange factor. Hsp40 mediates complex formation between Hsp70 and client p
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/44cbb207b5e1483da5af592660e5f1ce
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.