Zobrazeno 1 - 10
of 68
pro vyhledávání: '"Lumirhodopsin"'
Autor:
Asato, Alfred E.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1985 Jan . 82(2), 259-263.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/24608
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1987 Jun 01. 84(11), 3699-3703.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/29466
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Neuroscience and Behavioral Physiology. 34:735-742
Low-temperature spectrophotometry was used to study the primary stages of rhodopsin photolysis. A digitonin extract of rhodopsin was irradiated at -155 degrees C with blue light of wavelength 436 nm. The stage of the bathorhodopsin --lumirhodopsin co
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::094d9e25563945630d4a9d5e6decb5f6
https://doi.org/10.1023/b:neab.0000036015.85880.9b
https://doi.org/10.1023/b:neab.0000036015.85880.9b
Publikováno v:
ChemBioChem. 5:298-310
Model building of the two photointermediates, lumirhodopsin and metarhodopsin I, and the activated form of rhodopsin, metarhodopsin II, is described. An outward swing of the C-terminal portion of transmembrane segment 3, pivoting on Cys110 at the N-t
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7e8313335d78d676391026f52617d5c2
https://doi.org/10.1002/cbic.200300668
https://doi.org/10.1002/cbic.200300668
Publikováno v:
Photochemistry and Photobiology. 66:741-746
Absorbance changes were monitored from 250 to 650 nm during the first microsecond after photolysis of detergent suspensions of bovine rhodopsin at 20 degrees C. Global analysis of the resulting data produced difference spectra for bathorhodopsin, BSI
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d9d6190e8d9049f63cc7cd3ece270d8c
https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1997.tb03218.x
https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1997.tb03218.x
Autor:
Richard A. Mathies, Michiel A. Verhoeven, Ziad Ganim, Judy E. Kim, Johan Lugtenburg, Duohai Pan
Time-resolved resonance Raman microchip flow experiments are performed to obtain the vibrational spectrum of the chromophore in rhodopsin's BSI intermediate and to probe structural changes in the bathorhodopsin-to-BSI and BSI-to-lumirhodopsin transit
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b6450fc5d38996f12e943a9bb9087946
https://europepmc.org/articles/PMC1440918/
https://europepmc.org/articles/PMC1440918/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society. 123(41)
Absorbance difference spectra were recorded from 20 ns to 1 micros after 20 degrees C photoexcitation of artificial visual pigments derived either from 5-demethylretinal or from a mesityl analogue of retinal. Both pigments produced an early photointe
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6964704feeb8095405cbd59ab27b416b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11592880
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11592880