Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Structural Polymorphism of Alzheimer's beta-Amyloid Fibrils as Controlled by an E22 Switch: A Solid-State NMR Study

Autor: Elkins, MR, Wang, T, Nick, M, Jo, H, Lemmin, T, Prusiner, SB, DeGrado, WF, Stohr, J, Hong, M

Publikováno v: Elkins, MR; Wang, T; Nick, M; Jo, H; Lemmin, T; Prusiner, SB; et al.(2016). Structural Polymorphism of Alzheimer's beta-Amyloid Fibrils as Controlled by an E22 Switch: A Solid-State NMR Study. JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, 138(31), 9840-9852. doi: 10.1021/jacs.6b03715. UCSF: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/3sh5h1d1

The amyloid-β (Aβ) peptide of Alzheimer's disease (AD) forms polymorphic fibrils on the micrometer and molecular scales. Various fibril growth conditions have been identified to cause polymorphism, but the intrinsic amino acid sequence basis for th

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::62b086046297da1e411fe03387f6b650
http://www.escholarship.org/uc/item/3sh5h1d1

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.