Zobrazeno 1 - 10
of 239
pro vyhledávání: '"Lehtiö, L"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Brinch, S. A. (Shoshy A.), Amundsen-Isaksen, E. (Enya), Espada, S. (Sandra), Hammarström, C. (Clara), Aizenshtadt, A. (Aleksandra), Olsen, P. A. (Petter A.), Holmen, L. (Lone), Høyem, M. (Merete), Scholz, H. (Hanne), Grødeland, G. (Gunnveig), Sowa, S. T. (Sven T.), Galera-Prat, A. (Albert), Lehtiö, L. (Lari), Meerts, I. A. (Ilonka A.T.M.), Leenders, R. G. (Ruben G.G.), Wegert, A. (Anita), Krauss, S. (Stefan), Waaler, J. (Jo)
The catalytic enzymes tankyrase 1 and 2 (TNKS1/2) alter protein turnover by poly-ADP-ribosylating target proteins, which earmark them for degradation by the ubiquitin–proteasomal system. Prominent targets of the catalytic activity of TNKS1/2 includ
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2423::b26da6d6af26d04478951d2be7bbcfd9
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022112867332
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022112867332
Tankyrases are ADP-ribosylating enzymes that regulate many physiological processes in the cell and are considered promising drug targets for cancer and fibrotic diseases. The catalytic ADP-ribosyltransferase domain of tankyrases contains a unique zin
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2423::d38207cb3f812f2baab87972b30a4fb6
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022121671992
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022121671992
Autor:
Sowa, S. T. (Sven T.), Galera-Prat, A. (Albert), Wazir, S. (Sarah), Alanen, H. I. (Heli I.), Maksimainen, M. M. (Mirko M.), Lehtiö, L. (Lari)
Here, we describe a protocol to set up a screening assay for ADP-ribosyl binding proteins including proteins that possess O-glycosidase or N-glycosidase activities. The FRET-based assay measures the interaction of any ADP-ribosyl binding protein fuse
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2423::ffcffe53e477a403c6f155d321a9a3cb
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022051335061
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022051335061
Autor:
Ashok, Y. (Yashwanth), Vela-Rodríguez, C. (Carlos), Yang, C. (Chunsong), Alanen, H. I. (Heli I.), Liu, F. (Fan), Paschal, B. M. (Bryce M.), Lehtiö, L. (Lari)
Ubiquitination and ADP-ribosylation are post-translational modifications that play major roles in pathways including the DNA damage response and viral infection. The enzymes responsible for these modifications are therefore potential targets for ther
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2423::2975d8c9a5b16641668735d029ad10e8
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022112867384
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022112867384
Autor:
Nizi, M. G. (Maria Giulia), Maksimainen, M. M. (Mirko M.), Lehtiö, L. (Lari), Tabarrini, O. (Oriana)
Major advances have recently defined functions for human mono-ADP-ribosylating PARP enzymes (mono-ARTs), also opening up potential applications for targeting them to treat diseases. Structural biology combined with medicinal chemistry has allowed the
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2423::931ab546f300b4025bf5d07847776bfa
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022121671984
http://urn.fi/urn:nbn:fi-fe2022121671984
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.