Zobrazeno 1 - 10
of 14
pro vyhledávání: '"L.I. Trubitsina"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
A. V. Lisov, L.I. Trubitsina, Alexey A. Leontievsky, Ivan Vasilyevich Trubitsin, A. G. Zavarzina, Zoya A. Lisova
Publikováno v:
Process Biochemistry. 76:128-135
The properties of two-domain laccase of Streptomyces anulatus (SaSL) and its role in transformation of humic acids (HA) from chernozem, sod-podzolic soil and peat at alkaline pH values were studied. The SaSL was cloned, expressed in E. coli and obtai
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::1d428bef5917886a66f4ebf58bec8fd8
https://doi.org/10.1016/j.procbio.2018.11.001
https://doi.org/10.1016/j.procbio.2018.11.001
Autor:
S. V. Alferov, O. N. Ponamoreva, Alexey Arkadyevich Leontievsky, L.I. Trubitsina, Anna Petrovna Larionova, Ivan Vasilyevich Trubitsin, Azat Vadimovich Abdullatypov
Publikováno v:
PeerJ, Vol 9, p e11646 (2021)
PeerJ
PeerJ
Background Two-domain laccases are copper-containing oxidases found in bacteria in the beginning of 2000ths. Two-domain laccases are known for their thermal stability, wide substrate specificity and, the most important of all, their resistance to so-
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::815883868a311ad2f99d2adb052cac5c
https://peerj.com/articles/11646.pdf
https://peerj.com/articles/11646.pdf
Autor:
L.I. Trubitsina, Andrey I. Konstantinov, Ivan Vasilyevich Trubitsin, A. G. Zavarzina, Oxana V Belova, A. V. Lisov, Vladimir V. Demin, Alexey A. Leontievsky
Publikováno v:
PLoS ONE
PLoS ONE, Vol 15, Iss 9, p e0239005 (2020)
PLoS ONE, Vol 15, Iss 9, p e0239005 (2020)
The two-domain bacterial laccases oxidize substrates at alkaline pH. The role of natural phenolic compounds in the oxidation of substrates by the enzyme is poorly understood. We have studied the role of ferulic and caffeic acids in the transformation
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6c5a141db25e7298ec1545adac600ee7
http://europepmc.org/articles/PMC7500650
http://europepmc.org/articles/PMC7500650
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Svetlana Tishchenko, Azat Gabdulkhakov, A. V. Lisov, M. V. Zakharova, Alexey A. Leontievsky, L.I. Trubitsina
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications. 71:1200-1204
Laccase (EC 1.10.3.2) is one of the most common copper-containing oxidases; it is found in many organisms and catalyzes the oxidation of primarily phenolic compounds by oxygen. Two-domain laccases have unusual thermostability, resistance to inhibitor
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::5beda1bed20a28483280ea6337f42648
https://doi.org/10.1107/s2053230x15014375
https://doi.org/10.1107/s2053230x15014375
Structural and functional characterization of two-domain laccase from Streptomyces viridochromogenes
Autor:
Svetlana Tishchenko, L.I. Trubitsina, M. V. Zakharova, A. V. Lisov, Alexey A. Leontievsky, Azat Gabdulkhakov
Publikováno v:
Biochimie. 112
Laccase (EC 1.10.3.2) is one of the most common copper-containing oxidases found in many organisms and catalyses oxidation of primarily phenolic compounds by oxygen. A recently found bacterial laccase whose molecule is formed by two domains – the s
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::1bc13c1107d5acfd249172bd5b44e558
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25778839
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25778839
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.