Zobrazeno 1 - 10
of 99
pro vyhledávání: '"L Jen-Jacobson"'
Publikováno v:
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 148
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::22cd6df33854698e462ebb2257c70420
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11357606
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11357606
Publikováno v:
Journal of molecular biology. 307(2)
The interaction of BamHI endonuclease with DNA has been studied crystallographically, but has not been characterized rigorously in solution. The enzyme binds in solution as a homodimer to its recognition site GGATCC. Only six base-pairs are directly
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::9d6ec3363b15ffec96b5e516440f0aac
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11254386
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11254386
Publikováno v:
The EMBO journal. 15(11)
We have studied the interaction of EcoRI endonuclease with oligonucleotides containing GAATTC sites bearing one or two adenine-N6-methyl groups, which would be in steric conflict with key protein side chains involved in recognition and/or catalysis i
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::5ab7987ee87dcc45653bc6b85b9136d4
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8654385
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8654385
Autor:
L, Jen-Jacobson
Publikováno v:
Methods in enzymology. 259
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::2c3bcceaf351ad2690d7c463ca35a9ce
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8538460
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8538460
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry. 267(34)
We have probed the contacts between EcoRI endonuclease and the central phosphate of its recognition site GAApTTC, using synthetic oligonucleotides containing single stereospecific Rp- or Sp-phosphorothioates (Ps). These substitutions produce subtle s
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::b5e7e19c91932fc90c4bf87c6db8280d
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1447218
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1447218
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
M A Bolanowski, L Jen-Jacobson, Lewis A. Jacobson, S W Emmons, John M. Hawdon, M V Shah, G P Owens, R A Pollock, D S Conklin
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
Mutants of Caenorhabditis elegans having about 10% of wild-type activity of the aspartyl protease cathepsin D have been isolated by screening. Mutant homozygotes have normal growth rates and no obvious morphological or developmental abnormalities. Th
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a7f047a20db88ba7095ab2060c0ae5f2
https://doi.org/10.1093/genetics/119.2.355
https://doi.org/10.1093/genetics/119.2.355
Autor:
L, Jen-Jacobson, M, Kurpiewski, D, Lesser, J, Grable, H W, Boyer, J M, Rosenberg, P J, Greene
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry. 258(23)
The free energy of the binding reaction between EcoRI restriction endonuclease and a specific cognate dodecadeoxynucleotide (d(CGCGAATTCGCG)) has contributions from both electrostatic and nonelectrostatic components. These contributions were dissecte
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::971411a8c7ea25218725633d44faf9e4
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6315732
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6315732
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.