Zobrazeno 1 - 10
of 38
pro vyhledávání: '"Klema, Valerie"'
Publikováno v:
In Journal of Biological Chemistry 27 September 2013 288(39):28409-28417
Autor:
Klema, Valerie J.1, Sepuru, Krishna Mohan1, Füllbrunn, Nadia1, Farris, Tierra R.2, Dunphy, Paige S.2, McBride, Jere W.2, Rajarathnam, Krishna1, Choi, Kyung H.1 kychoi@utmb.edu
Publikováno v:
PLoS ONE. 4/11/2018, Vol. 13 Issue 4, p1-13. 13p.
Autor:
Klema, Valerie J.1, Ye, Mengyi1, Hindupur, Aditya1, Teramoto, Tadahisa2, Gottipati, Keerthi1, Padmanabhan, Radhakrishnan2, Choi, Kyung H.1 kychoi@utmb.edu
Publikováno v:
PLoS Pathogens. 2/19/2016, Vol. 12 Issue 2, p1-21. 21p.
Autor:
Klema, Valerie J.1 vaklema@utmb.edu, Padmanabhan, Radhakrishnan2 rp55@georgetown.edu, Kyung H. Choi1 kychoi@utmb.edu
Publikováno v:
Viruses (1999-4915). 2015, Vol. 7 Issue 8, p4640-4656. 17p.
Autor:
Tu, Xiongying, Latham, John A, Klema, Valerie J, Evans, Robert L, Li, Chao, Klinman, Judith P, Wilmot, Carrie M
Publikováno v:
Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry, vol 22, iss 7
PqqB is an enzyme involved in the biosynthesis of pyrroloquinoline quinone and a distal member of the metallo-β-lactamase (MBL) superfamily. PqqB lacks two residues in the conserved signature motif HxHxDH that makes up the key metal-chelating elemen
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::1d6c0ec2c7407defc2b5b86c8d2718bd
https://escholarship.org/uc/item/4cm9v5s0
https://escholarship.org/uc/item/4cm9v5s0
Autor:
Klema, Valerie J.1 klema007@umn.edu, Wilmot, Carrie M.1 wilmo004@umn.edu
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences. May2012, Vol. 13 Issue 5, p5375-5405. 31p. 15 Diagrams, 2 Charts, 1 Graph.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry, vol 288, iss 39
The mechanism of molecular oxygen activation is the subject of controversy in the copper amine oxidase family. At their active sites, copper amine oxidases contain both a mononuclear copper ion and a protein-derived quinone cofactor. Proposals have b
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::5a4bd6b803f5fd2d9c49dd4df782947d
https://escholarship.org/uc/item/3j4407cp
https://escholarship.org/uc/item/3j4407cp
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.