Zobrazeno 1 - 10
of 22
pro vyhledávání: '"KD determination"'
Publikováno v:
Molecules, Vol 26, Iss 21, p 6339 (2021)
Protein–protein interactions play pivotal roles in life, and the protein interaction affinity confers specific protein interaction events in physiology or pathology. Förster resonance energy transfer (FRET) has been widely used in biological and b
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/d4917dd22de74b3ca1b7c224c6857bab
Publikováno v:
Methods and Protocols, Vol 3, Iss 3, p 55 (2020)
Quantitative microdialysis is a traditional biophysical affinity determination technique. In the development of the detailed experimental protocol presented, we used commercially available equipment, rapid equilibrium dialysis (RED) devices (ThermoFi
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/584297e7854f49fb8c08ddd461ed5cf2
Publikováno v:
Molecules, Vol 26, Iss 6339, p 6339 (2021)
Molecules
Molecules
Protein–protein interactions play pivotal roles in life, and the protein interaction affinity confers specific protein interaction events in physiology or pathology. Förster resonance energy transfer (FRET) has been widely used in biological and b
Publikováno v:
Shave, S, Pham, N T, Smieja, C & Auer, M 2020, ' Quantitative microdialysis : Experimental protocol and software for small molecule protein affinity determination and for exclusion of compounds with poor physicochemical properties ', Methods and Protocols, vol. 3, no. 55, pp. 55 . https://doi.org/10.3390/mps3030055
Methods and Protocols, Vol 3, Iss 55, p 55 (2020)
Methods and Protocols
Methods and Protocols, Vol 3, Iss 55, p 55 (2020)
Methods and Protocols
Quantitative microdialysis is a traditional biophysical affinity determination technique.In the development of the detailed experimental protocol presented, we used commercially availableequipment, rapid equilibrium dialysis (RED) devices (ThermoFish
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f4e83df7c0173fdb67e868f5d0ef8b49
https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/163587822/mps_03_00055.pdf
https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/163587822/mps_03_00055.pdf
Kniha
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Eric Ennifar, Gilles Guichard, Philippe Wolff, Dominique Burnouf, Guillaume Bec, Philippe Dumas, Cyrielle Da Veiga
Publikováno v:
Journal of The American Society for Mass Spectrometry
Journal of The American Society for Mass Spectrometry, Springer Verlag (Germany), 2017, 28 (2), pp.347-357. ⟨10.1007/s13361-016-1534-6⟩
Journal of the American Society for Mass Spectrometry
Journal of The American Society for Mass Spectrometry, Springer Verlag (Germany), 2017, 28 (2), pp.347-357. ⟨10.1007/s13361-016-1534-6⟩
Journal of the American Society for Mass Spectrometry
We studied by native ESI-MS the binding of various DNA-polymerase-derived peptides onto DNA-polymerase processivity rings from Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, and Mycobacterium tuberculosis. These homodimeric rings present two equivalent sp
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::99b5792c55ac23cd99ee1eb392559bee
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02171327
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02171327
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes
Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, Elsevier, 2014, 1838 (1), pp.34-42. ⟨10.1016/j.bbamem.2013.06.019⟩
Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, Elsevier, 2014, 1838 (1), pp.34-42. ⟨10.1016/j.bbamem.2013.06.019⟩
A great number of membrane proteins have proven difficult to crystallise for use in X-ray crystallographic structural determination or too complex for NMR structural studies. Circular dichroism (CD) is a fast and relatively easy spectroscopic techniq