Zobrazeno 1 - 10
of 279
pro vyhledávání: '"J.J. Skehel"'
Autor:
J.J. Skehel, Simon A-K., Quentin J. Sattentau, Kok W-L., Amin E. Moghaddam, Ho L-P., D Stevens, Jonathan L. Heeney, George Krashias, Frank Wegmann
Carbopol is a polyanionic carbomer gel used in man for a variety of topical applications and drug delivery purposes. Here we show that subcutaneous administration of carbopol with glycoprotein antigens elicits unusually strong specific adaptive immun
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::036f2258941e15d44bdcd6a8cb12a206
https://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:ad2327c4-f298-4d36-9bf1-1b96c21fd19f
https://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:ad2327c4-f298-4d36-9bf1-1b96c21fd19f
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Nature Structural Biology. 6:530-534
The structure of a complex of influenza hemagglutinin (HA) with a neutralizing antibody shows that the antibody binds to HA at a distance from the virus receptor binding site. Comparison of the properties of this antibody and its Fab with those of an
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Benoît Gigant, Carole Barbey, B. Barrere, Martin Gaudier, A. R. Douglas, Marcel Knossow, Thierry Bizebard, J.J. Skehel
Publikováno v:
Virology. 302(2)
We have determined the mechanism of neutralization of influenza virus infectivity by three antihemagglutinin monoclonal antibodies, the structures of which we have analyzed before as complexes with hemagglutinin. The antibodies differ in their sites
Autor:
C. Barbey-Martin, J.J. Skehel, Marcel Knossow, Stephen A. Wharton, B. Gigant, L. J. Calder, Thierry Bizebard
Publikováno v:
Virology. 294(1)
We have determined the structure of a complex of influenza hemagglutinin (HA) with an antibody that binds simultaneously to the membrane-distal domains of two HA monomers, effectively cross-linking them. The antibody prevents the low pH structural tr
Autor:
B. Gigant, B. Barrere, M. Knossow, C. Barbey-Martin, D. Fleury, J.J. Skehel, Thierry Bizebard
Publikováno v:
Current Topics in Microbiology and Immunology ISBN: 9783642074868
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::289f7b0a502f76b5c789c90758e3f146
https://doi.org/10.1007/978-3-662-05783-4_4
https://doi.org/10.1007/978-3-662-05783-4_4
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Bjarne F. Rasmussen, Pascal Rigolet, Marcel Knossow, Benoît Gigant, Olivier Diat, Peter Böseckei, Thierry Bizebard, J.J. Skehel, Steve A. Wharton
Publikováno v:
Nature
Nature, Nature Publishing Group, 1995, 376 (6535), pp.92-94. ⟨10.1038/376092a0⟩
Nature, Nature Publishing Group, 1995, 376 (6535), pp.92-94. ⟨10.1038/376092a0⟩
HAEMAGGLUTININ (HA) is the influenza surface glycoprotein that interacts with infectivity-neutralizing antibodies. As a consequence of this immune pressure, it is the variable virus component, which is important in antigenic drift, that results in re
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b2e68f019fb8f590c2a0ac4fc2ee2433
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02111431
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02111431