Zobrazeno 1 - 10
of 477
pro vyhledávání: '"J.-M. Frère"'
Publikováno v:
Phys.Lett. B292 (1992) 348-352
In an effective Lagrangian approach to physics beyond the Standard Model, it has been argued that imposing $SU(2) \times U(1)$ invariance severely restricts the discovery potential of future colliders. We exhibit a possible way out in an extended gau
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/hep-ph/9207258
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Conference
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
New Chemistry and New Opportunities from the Expanding Protein Universe.
Publikováno v:
Proteins: Structure, Function, and Genetics. 25:473-485
Serine beta-lactamases contribute widely to the beta-lactam resistance phenomena. Unfortunately, the intimate details of their catalytic mechanism remain elusive and subject to some controversy even though many "natural" and "artificial" mutants of t
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Research in Microbiology. 142:705-710
The sensitivity of a bacterium to β-lactam antibiotics depends upon the interplay between 3 independent factors: the sensitivity of the essential penicillin-binding enzyme(s), thee quantity and properties of the β-lactamase(s) and the diffusion bar
Publikováno v:
Nature structural biology. 8(8)
Bacillus subtilis DppA is a binuclear zinc-dependent, D-specific aminopeptidase. The X-ray structure of the enzyme has been determined at 2.4 A resolution by a three-wavelength MAD experiment. The structure reveals that DppA is a new example of a 'se