Zobrazeno 1 - 10
of 22
pro vyhledávání: '"J. Torres-da Matta"'
Autor:
S. Kanaan, J. Torres-da Matta, E. Quintana, A. Nery da Matta, E.T. Pires, S.Giovanni-De Simone
Publikováno v:
Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology. 108:543-547
Biochemical modifications in lipid concentration were studied in the planarian Dugesia tigrina (Girard) as a function of the regeneration process. The concentration of total lipids, triglyceride, phospholipid, cholesterol, lipase activity and labelle
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::f6e6ad1a80f24505b7f8be8128e812da
https://doi.org/10.1016/0300-9629(94)90338-7
https://doi.org/10.1016/0300-9629(94)90338-7
Publikováno v:
Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Comparative Biochemistry. 101:323-326
1. 1. Biochemical modifications in amino acid metabolism of planarians Dugesia tigrina (Girard) were studied as a function of regeneration. 2. 2. The activities of aminotransferases (TyrAT, AlaAT and AspAT) were measured in regenerating planarians at
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::fc2ea8af2b0302ba725b9bc0717019b3
https://doi.org/10.1016/0305-0491(92)90007-e
https://doi.org/10.1016/0305-0491(92)90007-e
Publikováno v:
Comptes rendus hebdomadaires des seances de l'Academie des sciences. Serie D: Sciences naturelles. 281(10)
The action of puromycin, nalidixic acid and cycloheximide on acetylcholinesterase has been studied using an "electrophoretically pure" preparation. Results obtained show that these well known inhibitors of protein synthesis have an inhibitory effect
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::bb9e2b7883246db03e49487143201a79
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/815014
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/815014
Publikováno v:
Brazilian journal of medical and biological research = Revista brasileira de pesquisas medicas e biologicas. 16(1)
L(+)lactate dehydrogenase (LDH) from the electric organ of Electrophorus electricus (L.) was purified by ammonium sulfate precipitation, ion-exchange chromatography on DEAE-cellulose and gel filtration on Sephadex G-200. Purified LDH was homogeneous
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::ad05131ff37e0ac6c0f30b41425addc9
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6640170
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6640170
Publikováno v:
Anais da Academia Brasileira de Ciencias. 59(4)
L(+) lactate dehydrogenase (LDH) activity from cultured cells of Aedes albopictus was studied as a kinetic model of carbohydrate metabolism. Enzyme kinetics were studied in the forward (lactate as substrate) and reverse (pyruvate as substrate) reacti
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::7e5be82a694edc675ad9128389f3bccd
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3454571
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3454571
Publikováno v:
Anais da Academia Brasileira de Ciencias. 48(1)
Properties of L(+) lactate dehydrogenase (LDH) of Electrophorus electricus (L.) electric organ were studied, comparing the substrates pyruvate and lactate. Electric organ LDH is a soluble enzyme with a pH optimum of 7.4 for pyruvate and 9.0 for lacta
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::043c2a4b43e04178cc4d160094980b01
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16550
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16550
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.