Zobrazeno 1 - 10
of 181
pro vyhledávání: '"J. Reinbolt"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Protein Science. 7:512-515
The LexA protein is part of a large family of prokaryotic transcriptional repressors that contain an amino-terminal DNA binding domain and a carboxy-terminal dimerization domain. These domains are separated by a linker or hinge region, which is gener
Autor:
J Reinbolt, A. Ruf, J Ménissier-de Murcia, G. de Murcia, Frédéric Simonin, V. Rolli, Georg E. Schulz, H Kim, Myron K. Jacobson
Publikováno v:
Biochemical Journal
Biochemical Journal, Portland Press, 1997, 322 ( Pt 2), pp.469-75. ⟨10.1042/bj3220469⟩
Biochemical Journal, Portland Press, 1997, 322 ( Pt 2), pp.469-75. ⟨10.1042/bj3220469⟩
Photoaffinity labelling of the human poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) catalytic domain (40 kDa) with the NAD+ photoaffinity analogue 2-azido-[α-32P]NAD+ has been used to identify NAD+-binding residues. In the presence of UV, photoinsertion of the
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. 317(2)
The sequence of the 7 tryptic peptides obtained from the oxidized protein of turnip yellow mosaic virus have been published in 1970. The other peptides obtained, being insoluble, could not be analysed. The protein was reduced, then alkylated with eth
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of applied microbiology. 98(4)
Aims: Purification and characterization of a new bacteriocin, Bacthuricin F4 of Bacillus thuringiensis. Methods and Results: A newly isolated B. thuringiensis subsp. kurstaki strain BUPM4, was shown to produce a novel bacteriocin named Bacthuricin F4
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of protein chemistry. 17(6)
Publikováno v:
Protein science : a publication of the Protein Society. 7(2)
The LexA protein is part of a large family of prokaryotic transcriptional repressors that contain an amino-terminal DNA binding domain and a carboxy-terminal dimerization domain. These domains are separated by a linker or hinge region, which is gener