Zobrazeno 1 - 10
of 44
pro vyhledávání: '"I.A. Kashparov"'
Autor:
V.V. Marchenkov, N.Yu. Marchenko, A.L. Kaysheva, N.V. Kotova, I.A. Kashparov, G.V. Semisotnov
Publikováno v:
Data in Brief, Vol 6, Iss , Pp 619-624 (2016)
GroEL chaperonin is well-known to interact with a wide variety of polypeptide chains. Here we show the data related to our previous work (http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2015.11.020 [1]), and concerning the interaction of GroEL with native (lysozyme,
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/00fef0ae68f14c7186bf191cbf5c9e1e
Autor:
Victor V. Marchenkov, Gennady V. Semisotnov, Kotova Nv, S. Yu. Marchenkova, I.A Kashparov, Alexey K. Surin
Publikováno v:
FEBS Letters. 405:260-262
Escherichia coli heat-shock proteins GroEL and GroES stimulate (in an ATP-dependent manner) the folding of various proteins. In this study scanning microcalorimetry was applied to investigate GroEL thermostability in the presence of its ligands. Mg2+
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::fbee2ecbcab45665a912767bb5eb226f
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)00199-3
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)00199-3
Autor:
M. B. Garber, Volker A. Erdmann, Siegfried Lorenz, Anders Liljas, G.M. Gongadze, Werner Schroeder, I.A Kashparov
Publikováno v:
FEBS letters. 386(2-3)
An unusual acidic ribosomal protein from Thermus thermophilus, TL5, that binds to 5S rRNA specifically and strongly, has been investigated. The N-terminal sequence of TL5 does not reveal any homology with known ribosomal proteins. Two large tryptic f
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::4489c29cfa1cfea83506a43ffd2eb4d8
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8647295
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8647295
Autor:
I.A. Kashparov, L.F. Markova, Muranova Ta, M. B. Garber, O.S. Shikaeva, S.E. Sedelnikova, N.K. Avlijakulov
Publikováno v:
Biochimie. 76(5)
Special procedures have been developed to isolate and purify 26 of the 30 individual proteins of the large ribosomal subunit from Thermus thermophilus. Sixteen of them have been purified under non-denaturing conditions to be used for crystallization
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c74f7d9185841a7cfb048cf5bf8634a4
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7849111
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7849111
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.