Zobrazeno 1 - 10
of 49
pro vyhledávání: '"Hyperthermophilic protein"'
Autor:
Shrestha, Utsab R
Publikováno v:
Physics [physics]. Wayne State University, Detroit, 2017. English
Protein conformational dynamics are believed to ultimately govern the biological activities and functions of proteins. Hence, a deeper understanding of the protein dynamics is crucial for elucidating the structural pathways or the transition mechanis
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::5a996722192d48a33921aee6bf86c326
https://hal.archives-ouvertes.fr/tel-01507335/document
https://hal.archives-ouvertes.fr/tel-01507335/document
Publikováno v:
Journal of Biochemistry. 136:503-508
In this work we have studied the equilibrium and kinetic stability of a hyperthermophilic protein, O(6)-methylguanine-DNA methyltransferase (Tk-MGMT), and its mesophilic counterpart AdaC, in various chemical solutions. In an unfolding experiment usin
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f1241276c18c9dfad2a34a6dc3e9ff22
https://doi.org/10.1093/jb/mvh149
https://doi.org/10.1093/jb/mvh149
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications. 61:144-146
Acylphosphatase is a ubiquitous small enzyme that was first characterized in mammals. It is involved in the hydrolysis of carboxyl-phosphate bonds in several acylphosphate substrates, such as carbamoylphosphate and 1,3-biphosphoglycerate; however, a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b246f5d1c8f6e448b9c1afac9cbe37f7
https://doi.org/10.1107/s1744309104032336
https://doi.org/10.1107/s1744309104032336
Publikováno v:
BMC Structural Biology
BMC Structural Biology, 11 (1)
BMC Structural Biology, Vol 11, Iss 1, p 48 (2011)
BMC Structural Biology, 11 (1)
BMC Structural Biology, Vol 11, Iss 1, p 48 (2011)
Background tRNA m1A58 methyltransferases (TrmI) catalyze the transfer of a methyl group from S-adenosyl-L-methionine to nitrogen 1 of adenine 58 in the T-loop of tRNAs from all three domains of life. The m1A58 modification has been shown to be essent
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8a830184eb4a7de09e755ad611e4ba03
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22168821
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22168821
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proteins. 57(4)
Sso7d is a 62-residue protein from the hyperthemophilic archaeon Sulfolobus solfataricus with a denaturation temperature close to 100°C around neutral pH. An engineered form of Sso7d truncated at leucine 54 (L54Δ) is significantly less stable, with
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::5554369e8de6ba5767c6dba11297068f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15317021
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15317021
Autor:
Kenzo Fujimoto, Kentaro Shiraki, Masao Tsuji, Yoshiteru Hashimoto, Masahiro Takagi, Tadayuki Imanaka, Shinsuke Fujiwara
Publikováno v:
Journal of biochemistry. 134(4)
Phenylalanyl-tRNA synthetase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1 (Tk-PheRS) was cloned. The open reading frames for both the alpha-subunit (Tk-pheRSA) and beta-subunit (Tk-pheRSB) genes were 1,503 bp (501 amino acids)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d359c83ec6856e08226fc866ecbacd0e
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14607984
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14607984
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.