Zobrazeno 1 - 10
of 43
pro vyhledávání: '"Hydropathic interactions"'
Autor:
Glen E. Kellogg
Publikováno v:
Molecules, Vol 29, Iss 12, p 2838 (2024)
A method is described to deconstruct the network of hydropathic interactions within and between a protein’s sidechain and its environment into residue-based three-dimensional maps. These maps encode favorable and unfavorable hydrophobic and polar i
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/70d1246078044e139f458ab7d19a1ace
Autor:
Mohammed H. AL Mughram, Claudio Catalano, Noah B. Herrington, Martin K. Safo, Glen E. Kellogg
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 10 (2023)
The aliphatic hydrophobic amino acid residues—alanine, isoleucine, leucine, proline and valine—are among the most common found in proteins. Their structural role in proteins is seemingly obvious: engage in hydrophobic interactions to stabilize se
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/f2ff01d0b7c34a5fa6fa2a27bb25f10f
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Current Research in Structural Biology, Vol 3, Iss , Pp 239-256 (2021)
Atomic-resolution protein structural models are prerequisites for many downstream activities like structure-function studies or structure-based drug discovery. Unfortunately, this data is often unavailable for some of the most interesting and therape
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/4ea46406e60e4f8bbf12f326f9a66320
Autor:
Noah B. Herrington, Glen E. Kellogg
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 8 (2021)
Aspartic acid, glutamic acid and histidine are ionizable residues occupying various protein environments and perform many different functions in structures. Their roles are tied to their acid/base equilibria, solvent exposure, and backbone conformati
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/661eb5cfa9c04bbf95a0feaa5eb06e6c
Publikováno v:
Journal of Structural Biology: X, Vol 5, Iss , Pp 100055- (2021)
Knowledge of three-dimensional protein structure is integral to most modern drug discovery efforts. Recent advancements have highlighted new techniques for 3D protein structure determination and, where structural data cannot be collected experimental
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/5aa080215e094a3ea3907a6adbe898f8
Publikováno v:
Current Research in Structural Biology, Vol 3, Iss, Pp 239-256 (2021)
Current Research in Structural Biology
Current Research in Structural Biology
Atomic-resolution protein structural models are prerequisites for many downstream activities like structure-function studies or structure-based drug discovery. Unfortunately, this data is often unavailable for some of the most interesting and therape
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::46fa428c48d272b37e653a4e98fcc73c
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2665928X21000209
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2665928X21000209
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.