Zobrazeno 1 - 10
of 209
pro vyhledávání: '"HtpG"'
Autor:
Zhenyang Qin, Kun Peng, Yang Feng, Yilin Wang, Bowen Huang, Ziqi Tian, Ping Ouyang, Xiaoli Huang, Defang Chen, Weimin Lai, Yi Geng
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology, Vol 15 (2024)
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/f7f48cff5cbc4f25b06f6e20bc1cdebb
Autor:
Zhenyang Qin, Kun Peng, Yang Feng, Yilin Wang, Bowen Huang, Ziqi Tian, Ping Ouyang, Xiaoli Huang, Defang Chen, Weimin Lai, Yi Geng
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology, Vol 14 (2024)
HtpG, a bacterial homolog of the eukaryotic 90 kDa heat-shock protein (Hsp90), represents the simplest member of the heat shock protein family. While the significance of Hsp90 in fungal and cancer drug resistance has been confirmed, the role of HtpG
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/870964d7feb3433b8ef4012bfc48508c
Autor:
Mingmin Shi, Hongtai Zhang, Joy Fleming, Wenjing Wei, Hong Chen, Xiaowei Dai, Yi Liu, Chuanyou Li, Fanlei Ran, Zhilong Wu, Yaguo Wang, Xilin Zhang, Huizhi Zhang, Lijun Bi
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 10 (2023)
Introduction:Mycobacterium tuberculosis (MTB) has a type III-A clustered regularly interspaced short palindromic repeat/CRISPR-associated protein (CRISPR/Cas) system consisting of a Csm1-5 and CRISPR RNA (crRNA) complex involved in the defense agains
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/ae55a50b06444ef6bde1bdf7db6a2f73
Publikováno v:
Microbiology Spectrum, Vol 11, Iss 3 (2023)
ABSTRACT Protein folding is a crucial process in maintaining protein homeostasis, also known as proteostasis, in the cell. The requirement for the assistance of molecular chaperones in the appropriate folding of several proteins has already called in
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/e39086a4b2ed4d45b152caf2549c303c
Autor:
E. A. Krasil’nikova, R. Z. Shaikhutdinova, T. E. Svetoch, M. E. Platonov, T. I. Kombarova, S. A. Ivanov, S. V. Dentovskaya, A. P. Anisimov
Publikováno v:
Проблемы особо опасных инфекций, Vol 0, Iss 2, Pp 86-90 (2020)
HtpG (high-temperature protein G) is a bacterial homologue of the highly conserved molecular chaperone Hsp90 of eukaryotes, which plays an important role in protection against stress in many bacterial species. The role of the htpG gene encoding the s
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/ca0112fe67e449eba20104d1eec75055
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Tao Dong, Weiwei Wang, Minhao Xia, Shujie Liang, Guangzhong Hu, Hui Ye, Qingyun Cao, Zemin Dong, Changming Zhang, Dingyuan Feng, Jianjun Zuo
Publikováno v:
Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, Vol 11 (2021)
Salmonella Typhimurium is a common pathogen infecting the gastrointestinal tract of humans and animals, causing host gastroenteritis and typhoid fever. Heat shock protein (HtpG) as a molecular chaperone is involved in the various cellular processes o
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/09a1025f69c14b76b39971b05975b97a
Autor:
Bruno Fauvet, Andrija Finka, Marie-Pierre Castanié-Cornet, Anne-Marie Cirinesi, Pierre Genevaux, Manfredo Quadroni, Pierre Goloubinoff
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 8 (2021)
In eukaryotes, the 90-kDa heat shock proteins (Hsp90s) are profusely studied chaperones that, together with 70-kDa heat shock proteins (Hsp70s), control protein homeostasis. In bacteria, however, the function of Hsp90 (HtpG) and its collaboration wit
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/970197eb0bba44c6bea6a1507738f3d2
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.