Zobrazeno 1 - 10
of 212
pro vyhledávání: '"Homouz, Dirar"'
Publikováno v:
In Computer Science Review November 2024 54
Autor:
Gasic, Andrei G., Boob, Mayank M., Prigozhin, Maxim B., Homouz, Dirar, Daugherty, Caleb M., Gruebele, Martin, Cheung, Margaret S.
Publikováno v:
Phys. Rev. X 9, 041035 (2019)
In the cell, proteins fold and perform complex functions through global structural rearrangements. Function requires a protein to be at the brink of stability to be susceptible to small environmental fluctuations, yet stable enough to maintain struct
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1906.03660
Autor:
Zegarra, Fabio C., Homouz, Dirar, Gasic, Andrei G., Babel, Lucas, Kovermann, Michael, Wittung-Stafshede, Pernilla, Cheung, Margaret S.
Publikováno v:
Journal of Physical Chemistry B (2019)
Here, we show by solution nuclear magnetic resonance measurements that the urea-unfolded protein apoazurin becomes elongated when the synthetic crowding agent dextran 20 is present, in contrast to the prediction from the macromolecular crowding effec
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1904.04707
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Phys. Rev. E 97, 032402 (2018)
We investigated the impact of hydrodynamic interactions (HI) on protein folding using a coarse-grained model. The extent of the impact of hydrodynamic interactions, whether it accelerates, retards, or has no effect on protein folding, has been contro
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1712.03926
Autor:
Srivastava, Amit, Al Adem, Kenana, Shanti, Aya, Lee, Sungmun, Abedrabbo, Sufian, Homouz, Dirar
Publikováno v:
ACS Omega; 7/16/2024, Vol. 9 Issue 28, p30256-30269, 14p
Autor:
Alkhanbouli, Razan, Al-Aamri, Amira, Maalouf, Maher, Taha, Kamal, Henschel, Andreas, Homouz, Dirar
Publikováno v:
IEEE/ACM Transactions on Computational Biology and Bioinformatics; September 2024, Vol. 21 Issue: 5 p1436-1444, 9p
Publikováno v:
J. Chem. Phys 132, 175101 (2010)
We developed a multiscale approach (MultiSCAAL) that integrates the potential of mean force (PMF) obtained from all-atomistic molecular dynamics simulations with a knowledge-based energy function for coarse-grained molecular simulations in better exp
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1004.1585
Protein dynamics in cells may be different from that in dilute solutions in vitro since the environment in cells is highly concentrated with other macromolecules. This volume exclusion due to macromolecular crowding is predicted to affect both equili
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/0810.2118