Zobrazeno 1 - 10
of 125
pro vyhledávání: '"Holmstrom, Erik D."'
Autor:
Nüesch, Mark F., Pietrek, Lisa, Holmstrom, Erik D., Nettels, Daniel, von Roten, Valentin, Kronenberg-Tenga, Rafael, Medalia, Ohad, Hummer, Gerhard, Schuler, Benjamin
The conformational dynamics of single-stranded nucleic acids are fundamental for nucleic acid folding and function. However, their elementary chain dynamics have been difficult to resolve experimentally. Here we employ a combination of single-molecul
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/2312.14734
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Nüesch, Mark F., Pietrek, Lisa, Holmstrom, Erik D., Nettels, Daniel, von Roten, Valentin, Kronenberg-Tenga, Rafael, Medalia, Ohad, Hummer, Gerhard, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Nature Communications; 7/17/2024, Vol. 15 Issue 1, p1-11, 11p
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2014 Jun 01. 111(23), 8464-8469.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/23776441
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2012 Feb . 109(8), 2902-2907.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/41506865
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 10, Iss 1, Pp 1-11 (2019)
Nature Communications
Nature Communications
RNA chaperones are proteins that aid in the folding of nucleic acids, but remarkably, many of these proteins are intrinsically disordered. How can these proteins function without a well-defined three-dimensional structure? Here, we address this quest
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::e6a9a90b15ed6de0b9443fc5ad4058ff
https://doaj.org/article/289f20cc4cd4465ab566f9409c9f7499
https://doaj.org/article/289f20cc4cd4465ab566f9409c9f7499
Publikováno v:
Biochem Biophys Res Commun
Biochemical and Biophysical Research Communications
Biochemical and Biophysical Research Communications
We demonstrate how a recently developed nanofluidic device can be used to study protein-induced compaction of genome-length DNA freely suspended in solution. The protein we use in this study is the hepatitis C virus core protein (HCVcp), which is a p
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::89b5d6fb6d04f0cc81f6edee63bbb52d
https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2020.06.051
https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2020.06.051