Zobrazeno 1 - 10
of 4 727
pro vyhledávání: '"Heme C"'
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2005 Nov 01. 102(44), 15860-15865.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/4143290
Autor:
Kleingardner, Jesse G.1,2, Levin, Benjamin D.3, Zoppellaro, Giorgio4, Andersson, K. Kristoffer5, Elliott, Sean J.3, Bren, Kara L.1 bren@chem.rochester.edu
Publikováno v:
Journal of Biological Inorganic Chemistry (JBIC). Oct2018, Vol. 23 Issue 7, p1073-1083. 11p.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
The FASEB Journal. 33
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::1dab45129065076c2826c91282af78a4
https://doi.org/10.1096/fasebj.2019.33.1_supplement.543.5
https://doi.org/10.1096/fasebj.2019.33.1_supplement.543.5
Publikováno v:
Electrochemistry Communications, Vol 67, Iss, Pp 43-46 (2016)
d-Fructose dehydrogenase (FDH), a flavoprotein-cytochrome c complex, exhibits high activity in direct electron transfer (DET)-type bioelectrocatalysis. One of the three types of heme c in FDH is the electron-donating site to the electrodes, and anoth
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8004a694f6faa46cc23fc14bc507965c
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248116300625
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248116300625
Publikováno v:
The Science of the total environment. 659
The characteristic carmine red color due to heme proteins is always observed in enriched anammox biomass. Heme c is a very important co-factor participating the main metabolic reactions with catalytic and electron-transfer potential in the anammox ba
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3f92a31cac0f84911545973514ccdd38
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31096386
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31096386
Autor:
Kerstin Andersson, Jesse G. Kleingardner, Benjamin D. Levin, Kara L. Bren, Giorgio Zoppellaro, Sean Elliott
Heme c is characterized by its covalent attachment to a polypeptide. The attachment is typically to a CXXCH motif in which the two Cys form thioether bonds with the heme, “X” can be any amino acid other than Cys, and the His serves as a heme axia
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a7223088899e0955514bcaf0790473b6
http://hdl.handle.net/10852/67087
http://hdl.handle.net/10852/67087
