Zobrazeno 1 - 10
of 85
pro vyhledávání: '"Haloalcohol dehalogenase"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Xiao-kun Ouyang, Huo-Xi Jin
Publikováno v:
RSC Advances. 5:92988-92994
Enantiomerically pure epichlorohydrin is a key chiral synthon in the preparation of 4-chloro-3-hydroxybutyrate, pheromones, L-carnitine, and β-adrenergic blockers. Various methods are known for obtaining the enantiomerically pure epoxides, including
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::565675b4e173d570d72a4d7acbea0940
https://doi.org/10.1039/c5ra18305g
https://doi.org/10.1039/c5ra18305g
Autor:
Peter A. Jekel, Robert J. Floor, Bernhard Hauer, Dick B. Janssen, Bauke W. Dijkstra, M. Schallmey, Hein J. Wijma, Michael Breuer
Publikováno v:
ChemBioChem, 14(7), 870-881. WILEY-V C H VERLAG GMBH
Two highly engineered halohydrin dehalogenase variants were characterized in terms of their performance in dehalogenation and epoxide cyanolysis reactions. Both enzyme variants outperformed the wild-type enzyme in the cyanolysis of ethyl (S)-3,4-epox
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f42e041ccccded5746c48615cef9d89e
https://doi.org/10.1002/cbic.201300005
https://doi.org/10.1002/cbic.201300005
Autor:
Marco Dal Lago, Hein J. Wijma, Anke C. Terwisscha van Scheltinga, Robert J. Floor, Peter A. Jekel, Dick B. Janssen, Andy-Mark W. H. Thunnissen, Hesam Arabnejad
Publikováno v:
Protein Engineering, Design & Selection, 30(3), 175-189
To improve the applicability of halohydrin dehalogenase as a catalyst for reactions in the presence of organic cosolvents, we explored a computational library design strategy (Framework for Rapid Enzyme Stabilization by Computational libraries) that
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8beb3948e99e1af8442e68a156810844
https://doi.org/10.1093/protein/gzw068
https://doi.org/10.1093/protein/gzw068
Autor:
Muhammad I. Arif, Jantien E. Oppentocht, Dick B. Janssen, Ghufrana Samin, Jan G. E. van Leeuwen
Publikováno v:
Applied and environmental microbiology, 78(17), 6128-6136. AMER SOC MICROBIOLOGY
A Pseudomonas putida strain (MC4) that can utilize 2,3-dichloro-1-propanol (DCP) and several aliphatic haloacids and haloalcohols as sole carbon and energy source for growth was isolated from contaminated soil. Degradation of DCP was found to start w
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d41ccdc48e2cd13b64828fabe4a9c6ef
https://research.rug.nl/en/publications/f6081e93-27be-4792-825f-9c27fab51cf2
https://research.rug.nl/en/publications/f6081e93-27be-4792-825f-9c27fab51cf2
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Henriëtte J. Rozeboom, R. M. de Jong, Dick B. Janssen, J.J.W. Tiesinga, Bauke W. Dijkstra, Kor H. Kalk, Lixia Tang
Publikováno v:
The EMBO Journal, 22(19), 4933-4944. Wiley
Haloalcohol dehalogenases are bacterial enzymes that catalyze the cofactor-independent dehalogenation of vicinal haloalcohols such as the genotoxic environmental pollutant 1,3-dichloro-2-propanol, thereby producing an epoxide, a chloride ion and a pr
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::9fcef58d1825b24ad68b07477e8262c7
https://research.rug.nl/en/publications/60a56c3f-928f-4d00-83d8-e9aca2b6d42f
https://research.rug.nl/en/publications/60a56c3f-928f-4d00-83d8-e9aca2b6d42f
Autor:
Johan E. T. van Hylckama Vlieg, Dick B. Janssen, Lixia Tang, Marco W. Fraaije, Jeffrey H. Lutje Spelberg
Publikováno v:
Enzyme and Microbial Technology, 30(2):PII S0141-0229(01)00488-4, 251-258. ELSEVIER SCIENCE INC
Halohydrin dehalogenase from Agrobacterium radiobacter AD1 is a homo-tetrameric protein containing three cysteines per 28 kDa subunit. Under oxidizing conditions the enzyme was found to be susceptible to inactivation which could be prevented by the a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::31bb2e3e6290267092e8c9a540dae1e2
https://doi.org/10.1016/s0141-0229(01)00488-4
https://doi.org/10.1016/s0141-0229(01)00488-4
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.