Výsledky vyhledávání

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

The Heterooligomerization of Human Small Heat Shock Proteins Is Controlled by Conserved Motif Located in the N-Terminal Domain

Autor: Nikolai B. Gusev, Vladislav M Shatov, Sergei V. Strelkov

Publikováno v: International Journal of Molecular Sciences
Volume 21
Issue 12
International Journal of Molecular Sciences, Vol 21, Iss 4248, p 4248 (2020)

Ubiquitously expressed human small heat shock proteins (sHsps) HspB1, HspB5, HspB6 and HspB8 contain a conserved motif (S/G)RLFD in their N-terminal domain. For each of them, we prepared mutants with a replacement of the conserved R by A (R/A mutants

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::5f410292229f0feb2496fc638e935491
https://lirias.kuleuven.be/handle/123456789/685555

Zobrazit plný text záznamu

An interaction study in mammalian cells demonstrates weak binding of HSPB2 to BAG3, which is regulated by HSPB3 and abrogated by HSPB8

Autor: Lonneke Heldens, Ilaria Bigi, Arianna Dorotea Carrà, Jessika Bertacchini, Laura Mediani, Jonathan Vinet, Federica Francesca Morelli, Serena Carra

Publikováno v: Cell stress & chaperones, 22(4), 531-540. SPRINGER

The ten mammalian small heat shock proteins (sHSPs/HSPBs) show a different expression profile, although the majority of them are abundant in skeletal and cardiac muscles. HSPBs form hetero-oligomers and homo-oligomers by interacting together and comp

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7d69645ceddf0dfded24e8805fd58df1
https://hdl.handle.net/11380/1135975

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

HspB8 Participates in Protein Quality Control by a Non-chaperone-like Mechanism That Requires eIF2 alpha Phosphorylation

Autor: Harm H. Kampinga, Jeanette F. Brunsting, Herman Lambert, Jacques Landry, Serena Carra

Publikováno v: The Journal of Biological Chemistry, 284(9), 5523-5532. AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC

Aggregation of mutated proteins is a hallmark of many neurodegenerative disorders, including Huntington disease. We previously reported that overexpression of the HspB8 . Bag3 chaperone complex suppresses mutated huntingtin aggregation via autophagy.

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::4f839dbec21997e27b41c88fa641d4fe
https://doi.org/10.1074/jbc.M807440200

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Identification of the key structural motifs involved in HspB8/HspB6–Bag3 interaction

Autor: Jacques Landry, Herman Lambert, Serena Carra, Margit Fuchs, Dominic J. Poirier, Samuel J. Seguin, Steve J. Charette

Publikováno v: Biochemical Journal, 425, 245-255. PORTLAND PRESS LTD

The molecular chaperone HspB8 [Hsp (heat-shock protein) B8] is member of the B-group of Hsps. These proteins bind to unfolded or misfolded proteins and protect them from aggregation. HspB8 has been reported to form a stable molecular complex with the

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7b160e7346e26ffefad89281842b5a75
https://doi.org/10.1042/bj4300559u

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání