Zobrazeno 1 - 10
of 59
pro vyhledávání: '"Gong, Fade"'
Publikováno v:
Philosophical Transactions: Biological Sciences, 2017 Oct 01. 372(1731), 1-12.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/44679130
Autor:
Myler, Logan R., Gallardo, Ignacio F., Zhou, Yi, Gong, Fade, Yang, Soo-Hyun, Wold, Marc S., Miller, Kyle M., Paull, Tanya T., Finkelstein, Ilya J.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2016 Mar 01. 113(9), E1170-E1179.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26468562
Publikováno v:
Biochemistry & Cell Biology. Feb2020, Vol. 98 Issue 1, p42-49. 8p.
Autor:
Gong, Fade
Publikováno v:
Electronic Theses and Dissertations.
This study focuses on the morphometric and systematic studies of fossil vitaceous seeds recently recovered from the Gray Fossil Site (7-4.5 Ma, latest Miocene-earliest Pliocene) northeastern Tennessee. Morphologically, all fossil seeds correspond to
Externí odkaz:
https://dc.etsu.edu/etd/1819
https://dc.etsu.edu/context/etd/article/3171/viewcontent/GongF120109f.pdf
https://dc.etsu.edu/context/etd/article/3171/viewcontent/GongF120109f.pdf
Publikováno v:
ETSU Faculty Works.
This study focuses on morphometric and systematic analyses of the fossil Vitis seeds, recovered from the Gray Fossil Site (7-4.5. Ma, latest Miocene-earliest Pliocene), northeastern Tennessee, U.S.A. A multivariate analysis based on eleven measured c
Externí odkaz:
https://dc.etsu.edu/etsu-works/16737
Publikováno v:
In Review of Palaeobotany and Palynology 2010 162(1):71-83
Publikováno v:
Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire
FK506-binding proteins (FKBPs) alter the conformation of proteins via cis-trans isomerization of prolyl-peptide bonds. While this activity can be demonstrated in vitro, the intractability of detecting prolyl isomerization events in cells has limited
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::b165703e3dd0b941d3c45552a2095a06
http://europepmc.org/articles/PMC7457334
http://europepmc.org/articles/PMC7457334
Autor:
Kumbhar, Ramhari, Sanchez, Anthony, Perren, Jullian, Gong, Fade, Corujo, David, Medina, Frank, Devanathan, Sravan K., Xhemalce, Blerta, Matouschek, Andreas, Buschbeck, Marcus, Buck-Koehntop, Bethany A., Miller, Kyle M., Universitat Autònoma de Barcelona
Publikováno v:
Journal of Cell Biology
r-IGTP. Repositorio Institucional de Producción Científica del Instituto de Investigación Germans Trias i Pujol
instname
The Journal of Cell Biology
r-IGTP. Repositorio Institucional de Producción Científica del Instituto de Investigación Germans Trias i Pujol
instname
The Journal of Cell Biology
Kumbhar et al. identify a new poly(ADP-ribose) interaction domain within the demethylase KDM5A that acts in concert with the histone variant macroH2A1.2 to localize this enzyme to DNA lesions, where it regulates damage-associated transcriptional resp
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::990cdbfbfa7de008eb5081c037d07560
https://fundanet.igtp.cat/Publicaciones/ProdCientif/PublicacionFrw.aspx?id=2585
https://fundanet.igtp.cat/Publicaciones/ProdCientif/PublicacionFrw.aspx?id=2585
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.